Zusammenfassung
Auf Grand der genannten Ergebnisse erscheint es moglich, über die Peptide, die den Bittergeschmack verursachen, einige Aussagen zu machen: Die Bittergeschmack-Peptide werden während der Proteolyse nicht nur durch enzymatische, sondern auch durch nichtenzymatische Prozesse gebildet. Ihre einheitliche Struktur, ihre Löslichkeit in organischen Lösungsmitteln und andere Eigenschaften entstehen durch einige chemische Reaktionen, die als unvermeidbare Konsequenz bei der Spaltung der Peptidbindungen des Proteins auftreten. Die Spaltung, sei sie enzymatisch oder nichtenzymatisch, macht ahnliche chemische Energie frei. Deshalb erscheint es möglich, chemische Substanzen zu verwenden, die ionenaustauschende oder -verteilende Eigenschaften aufweisen und damit den Bittergeschmack verhindern.
Die bitteren Peptide enthielten in dieser Untersuchung sehr viel Prolin. Auf der anderen Seite wurde Prolin auch in denjenigen bitteren Peptiden gefundenen, die durch enzymatische Reaktion entstanden sind. Es war erwartet worden, daß Prolin eine brauchbare Substanz darstellt, um ein Bitterpeptid zu bilden, jedoch ist dieser Teil theoretisch noch zu wenig bekannt und untersucht worden.
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Herrn Prof. Dr.Kiermeier und seinen Mitarbeitern vom Milehwissenschaftlichen Institut der Techn. Hochschule München Weihenstephan möchte ich danken für die mir gewährte Hilfe bei der Durchführung der Arbeit. Ebenso danke ich dem Dept. of Education und der Morinaga-Hoshikai-Stiftung in Japan für die finanzielle Unterstützung.
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Tokita, F. Nichtenzymatische Bildung von bitteren Peptiden aus Casein durch Hydrolyse. Z Lebensm Unters Forch 137, 370–373 (1968). https://doi.org/10.1007/BF01043067
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