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Bemerkungen zur Farbreaktion des Tryptophans mit Glyoxylsäure-Schwefelsäure

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Zeitschrift für Lebensmittel-Untersuchung und Forschung Aims and scope Submit manuscript

Zusammenfassung

Die Glyoxylsäure-Schwefelsäure-Reaktion liefert bei der quantitativen Bestimmung von Tryptophan in Proteinen genauere Werte, wenn der Cu2+-Gehalt von 0,006 mol/l auf 0,25 mol/l erhöht wird. Wasserunlösliche tryptophanhaltige Proteine werden zeitmäßig am günstigsten in heißer In-Natronlauge gelöst. Mit Papain löslich gemachtes Protein liefert etwas höhere Werte als in Lauge gelöstes Protein. Für Einzeluntersuchungen ist dem enzymatischen Verfahren der Vorzug zu geben. Halogenide und Cyanid verursachen überhöhte Werte bei der Glyoxylsäure-Schwefelsäure-Reaktion. Die Absorptionskurve des Farbproduktes von Glycyl-Tryptophan zeigt einen von den übrigen Tryptophan-Peptiden abweichenden Verlauf. Dieser Effekt ist möglicherweise ein Indikator für die Sequenz Gly-Try.

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Authors and Affiliations

  1. Institut für Pharmazie und Lebensmittelchemie der Universität Würzburg, Germany

    Carl Heinz Brieskorn & Klaus Danziger

Authors
  1. Carl Heinz Brieskorn
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  2. Klaus Danziger
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Teil der Dissertation vonKlaus Danziger: Beitrag zur Tryptophanbestimmung in Peptiden und Proteinen. Universität Würzburg 1967.

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Brieskorn, C.H., Danziger, K. Bemerkungen zur Farbreaktion des Tryptophans mit Glyoxylsäure-Schwefelsäure. Z Lebensm Unters Forch 137, 362–370 (1968). https://doi.org/10.1007/BF01043066

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