Molekulargewichte von Kleberproteinen des Weizens

Summary

Gluten and succinylated resp. maleylated glutens from wheat (variety Kolibri) were separated into three main fractions by gel chromatography on Sepharose CL-6 B at pH 8.0 resp. 10.8. At the void volume a lipoprotein fraction (6 BI, molecular weight > 10⁶ daltons) is eluted. It contains 10–20% of the gluten protein and has an amino acid composition corresponding to that of the residual protein which remains after extraction of flour with water, saline, ethanol and acetic acid. The second fraction (6 BII) is eluted in the range of 9 × 10⁵ to I.5 × 10⁵ daltons. It contains about 35% of the gluten protein and corresponds in its amino acid composition and rheological properties to glutenin. The third fraction (6 BIII) contains 44–57% of the gluten protein and corresponds to gliadin in its amino acid composition. The separation on Sepharose CL-6 B is compared with separations on Sepharose 2 B und 4 B.

Zusammenfassung

Kleber und acylierter Kleber (Bernsteinsäure, Maleinsäure) aus der Weizensorte Kolibri wurde an Sepharose CL-6 B bei pH 8,0 und 10,8 in drei Hauptfraktionen zerlegt. An der Ausschluß-grenze (MG 10⁶ Dalton) erscheint eine Lipoprotein-fraktion (6 BI), die 10–20% des eingesetzten Proteins enthält und deren Aminosäurezusammensetzung dem nach Extraktion von Mehl mit Wasser, Salzlösung, Ethanol und Essigsäure verbleibenden Proteinrückstand entspricht. Eine zweite Fraktion (6 BII) wird im Bereich von 9 × 10⁵ und 1,5 × 10⁵ Dalton eluiert. Sie umfaßt ca. 35% des Kleberproteins und entspricht in Aminosäurezusammensetzung und rheologischen Eigenschaften dem Glutenin. Die dritte Fraktion (6 BIII) enthält 44–57% des eingesetzten Proteins und entspricht in der Aminosäurezusammensetzung dem Gliadin. Trennungen an Sepharose 2 B und Sepharose 4 B werden gegenübergestellt.