Proteine des Bienenhonigs

Summary

The isolation of the honey sucrase (E.C. 3.2.1.20) from rape- and fir-honey as well as from honey obtained after sugar feeding is described. The separation from other honey enzymes especially from acid phosphatase succeded by reversed phase chromatography. Separation of other, non-active proteins was accomplished by gel permeation chromatography. The behaviour of the honey sucrase upon chromatography on anion exchangers, on hydroxylapatite and wheat germ lectin was investigated. No differences were found between the sucrases of the three honeys.

The molecular weight was determined at 57 000. By affinity chromatography with wheat germ lectin the enzyme could be separated into two multiple forms.

Zusammenfassung

Die Isolierung der Saccharase (E.C. 3.2.1.20) aus den Proteinkonzentraten von Raps-, Tannen- und Zuckerfütterungshonig wird beschrieben. Die Abtrennung von anderen Enzymen, insbesondere von saurer Phosphatase gelingt durch hydrophobe Wechselwirkungschromatographie, von inerten Proteinen durch Gelfiltration. Im Zusammenhang damit wird das Verhalten des Enzyms bei der Chromatographie an Anionenaustauschern, an Hydroxylapatit und an immobilisiertem Weizenkeimlectin untersucht. Dabei ergab sich am Lectin-Gel eine Trennung in zwei multiple Formen.

Die Saccharase aus allen drei Honigsorten verhielt sich einheitlich, woraus zu schließen ist, daß sie ausschließlich von der Biene stammt. Ihre Molekül masse wurde gelchromatographisch zu 57000 ermittelt.