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Kinetische untersuchungen der protohäm ferro-lyase in homogenaten der rattenleber

  • Norbert Otrzonsek
Article

Zusammenfassung

Im Rahmen der vorliegenden Untersuchungen wurde der enzymatische Charakter der letzten Etappe der Hämbiosynthese — der Einbau des Eisens in den Protoporphyrinring — bestätigt. Es wurden die für einen enzymatischen Reaktionsablauf charakteristischen Bedingungen bestimmt. Dabei wurde festgestellt, daß das Enzym, das in Leberhomogenaten von Ratten enthalten ist, bei 80° C vollständig inaktiviert wird. Das Temperaturoptimum der Protohäm ferro-lyase bei 30 min langer Inkubation liegt bei 45° C, das pH-optimum bei 7,9. Es wurde eine lineare Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit in der Zeit bis zu 60 min bei 38° C und bei einer Enzymkonzentration, die 25 mg Eiweiß entspricht, gefunden. Die Sättigung des Enzyms durch Protoporphyrin IX erfolgte bei 8·10−9 M, durch Eisen bei 8·10−8 M.

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Copyright information

© Springer-Verlag 1967

Authors and Affiliations

  • Norbert Otrzonsek
    • 1
  1. 1.Sl. Akademia Medyczna Zakład Chemii FizjologicznejZabrzePolen

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