Vergleichende Untersuchungen über den Aminosäurenbestand von Serum-Eiweiß, Lebereiweiß, Amyloid, Hyalin und Kollagen

Zusammenfassung

Da Menge und Art der eingebauten Aminosäuren ein wesentliches Charakteristicum jedes Eiweißkörpers sind, wurde die Aminosäurenzusammensetzung von verschiedenen Amyloideiweißpräparaten, mehreren Hyalinproben (Oberflächenhyalin der Milzkapsel) und wasserlöslichen Eiweißkörpern der Leber (Präparat aus der Mäuseleber) mit einer quantitativen papierchromatographischen Methode ermittelt. Dabei hatten die Hyalin- und Leberpräparate einen qualitativ und quantitativ konstanten Aminosäurenbestand. Die Zusammensetzung des Amyloideiweißes war nicht einheitlich.

Für die Deutung der Aminosäurenbefunde erwies es sich als vorteilhaft, Aminosäuren mit chemisch verwandten Seitengruppen zusammenzufassen und dabei für die Charakterisierung des Löslichkeits Verhaltens und der Ladungsqualität des Moleküls den Anteil an Aminosäuren mit polarer und apolarer Seitengruppe bzw. das Verhältnis der Monoamino-dicarbon-säuren zu den Hexonbasen herauszustellen. Es zeigt sich beim Vergleich mit den wasserlöslichen Eiweißkörpern des Serums und dem unlöslichen Kollagen, daß Amyloid und Bindegewebshyalin eine Zwischenstellung einnehmen und wahrscheinlich Proteingemische sind. Dabei ist das Kapselhyalin dem Kollagen nahe verwandt und das Amyloideiweiß, welches zu den sauren Eiweißkörpern zu rechnen ist, steht einerseits den Serumglobulinen und andererseits dem Kollagen und Hyalin nahe. Das wasserlösliche Lebereiweiß gleicht im quantitativen Aminosäurenaufbau weitgehend demα- undΒ-Globulin des Blutserums.

In einem Vergleich der Ergebnisse mit weiteren bekannten Analysen verschiedener Eiweißkörper wird auf mögliche Zusammenhänge zwischen Aminosäurenbestand, physikalisch-chemischem und morphologischem Erscheinungsbild näher eingegangen. Obwohl mangels näherer Kenntnisse über die Reihenfolge der Aminosäuren in den einzelnen Polypeptidketten und deren Verknüpfung zum Makromolekül die Ausdeutung von Aminosäurenanalysen heute noch beschränkt erscheint, so zeichnen sich doch Unterschiede ab, die je nach Löslichkeitsverhalten und molekularer Struktur der einzeinen Körper (globuläres und fibrilläres Protein) verschieden sind.