Isolierung und Strukturaufklärung eines hämolytisch wirkenden Polypeptides aus dem Abwehrsekret europäischer Unken

Zusammenfassung

Ein aus 24 Aminosäuren bestehendes Polypeptid wurde aus dem Abwehrsekret europäischer Unken isoliert. Abbauversuche machen folgende Primärstruktur wahrscheinlich:

H₂N—Gly—Ile—Gly—Ala—Leu—Ser—Ala—Lys—Gly—Ala—Leu—Lys—Gly—Leu—Ala—Lys—Gly—Leu—Ala—GluX—His—Phe—Ala—Asp(NH₂)₂.

Das Polypeptid (“Bombinin”) wird durch die proteolytischen Enzyme des Unkengiftes rasch abgebaut. Es wirkt hämolytisch und zeigt gewisse strukturelle Analogien zu Melittin.

Abstract

A tetracosapeptide has been isolated from the defensive secretion of European unks. The following primary structure is proposed:

H₂N—Gly—Ile—Gly—Ala—Leu—Ser—Ala—Lys—Gly—Ala—Leu—Lys—Gly—Leu—Ala—Lys—Gly—Leu—Ala—GluX—His—Phe—Ala—Asp(NH₂)₂.

The polypeptide (bombinin) is quickly hydrolyzed by the proteolytic enzymes of the “unk” toxin. Bombinin shows hemolytic activity. Its structure resembles somewhat that of melittin.