Ein Absorptionseffekt im UV-Spektrum hitzedenaturieter Serumproteine

Zusammenfassung

Die Hitzedenaturierung von Serumalbumin und γ-Globulin läßt sich sowohl an entsprechend verdünnten wäßrigen Lösungen als auch an optisch klaren Filmpräparaten spektral einwandfrei feststellen: Verglichen mit dem Spektrum der nativen Proteine, weist das der hitzedenaturierten Proteine in den Gebieten von 2500, 3000 und 4000v ^′ eine sehr erhebliche Mehrabsorption auf, die als praktisch reine Konsumtivabsorption anzusprechen ist.

Es handelt sich hier sicherlich um die gleiche Absorption, die bisher im Spektrum vieler Proteine als sogenannte “Zusatzabsorption” festgestellt und speziell der H-gebundenen Peptidgruppe zugeordnet werden konnte.

Dieser Deutung zufolge läßt der mitgeteilte Spektraleffekt den Schluß zu, daß die Hitzedenaturierung unter Ausbildung zwischenmolekularer interpeptidischer Wasserstoffbrücken zu einer Aggregation der Teilchen führt. Dieser lediglich aus dem UV-Spektrum abzuleitende Schluß entspricht durchaus den heutigen, mit völlig anderen Untersuchungsmethoden gewonnenen Vorstellungen über die Hitzedenaturierung korpuskularer Eiweißstoffe.