Zusammenfassung
Ricin, das toxische Protein des Ricinussamens, wurde so weit isoliert, daß es dem elektrophoretischen Verhalten nach über 90% eines von uns als Fraktion D bezeichneten Präparates ausmacht. Kontrollbestimmungen während der Präparation zeigten, daß mit zunehmender Reinheit die spezifische Drehung und der Schwefelgehalt des Produktes abnehmen. Es wurden die am Aufbau beteiligten Aminosäuren papierchromatographisch identifiziert und als endständige Aminosäuren mit freier Aminogruppe Isoleucin und Methionin gefunden. Die Lösung des Ricinpräparates verliert beim Lagern im Kühlschrank an Toxizität. Gleichzeitig treten elektrophoretisch nachweisbare neue Komponenten auf, es steigt die spezifische Drehung und es verändert sich die Lichtabsorption im ultravioletten Bereich.
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Herrn Prof. Dr.A. Hafferl zum 70. Geburtstag, gewidmet.
Mit 4 Abbildungen.
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Holasek, A., Lieb, H. & Merz, W. Zur Kenntnis des Ricins. Monatshefte für Chemie 86, 1004–1013 (1955). https://doi.org/10.1007/BF00900113
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DOI: https://doi.org/10.1007/BF00900113