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Lichtabsorption von Eiweißstoffen II

UV.-Absorption im polarisierten Licht; Tyndall-Schwächung im UV
  • E. Schauenstein
Article

Zusammenfassung von I und II

Bei Eiweißabsorptionskurven müssen stets echte Lichtabsorption und durch seitliche Abbeugung vorgetäuschte Absorption der durchgehenden Lichtstrahls scharf getrennt werden. Absorbieren Eiweißkörper im Gebiete zwischen 3300 und 4200 mm−1, so läßt dies auf Anwesenheit aromatischer Aminosäuren, gegebenenfalls auch von Histidin, schließen, während Aminosäuren mit aliphatischem Rest erst ab 4200 mm−1

Beim Aktomyosin konnte auf Grund von Abbauversuchen nachgewiesen werden, daß etwa 50 bis 70% der Zusatzabsorption fermentativ in vitro zum Verschwinden gebracht werden können, wodurch die Zuordnung zu einem Bindungssystem weiterhin gestützt erscheint. Die beim Dehnen unter Kontraktion in Aktomyosinfilmen auftretende Absorptionserhöhung erwies sich beim Nachlassen der Dehnung oder beim Ansäuern als irreversibel, verschwindet aber weitgehend bei gedehnt getrockneten Präparaten, was für die zwischenmolekulare Ursache der Ausbildung spricht. Ob sich die beobachteten Effekte allgemein auf Wasserstoffbrücken beziehen oder nur im Spektrum aromatischer Aminosäuren auftreten, kann noch nicht gesagt werden.

Die näherungsweisen und exakten Korrekturverfahren derTyndall-Erscheinungen bei Proteinen werden kurz behandelt. Zwischen Teilchengröße und Intensität bzw. Frequenzabhängigkeit der Streustrahlung bestehen eindeutige Zusammenhänge.

Ich erlaube mir, an dieser Stelle Herrn Prof. Dr.O. Kratky für die zahlreichen wertvollen Anregungen und Diskussionen, sowie die in jeder Hinsicht großzügigste Förderung und Unterstützung unserer Arbeit meinen wärmsten Dank auszusprechen.

Auch dem Vorstand des Med.-chem. Institutes der Universität Graz, Herrn Prof. Dr.H. Lieb, bin ich für die liebenswürdige Beistellung von Literatur, Chemikalien und Apparaten aufrichtig zu Dank verpflichtet.

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Copyright information

© Springer-Verlag 1949

Authors and Affiliations

  • E. Schauenstein
    • 1
  1. 1.Institut für theoretische und physikalische Chemie der Universität GrazGrazÖsterreich

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