Zusammenfassung
Aus viscosimetrischen Untersuchungen mit wasserunlöslichem Linseneiweiß bei verschiedener Harnstoffkonzentration, variierender Wasserstoffionenkonzentration sowie bei differenter Konzentration des Proteins folgt:
Beim Albuminoid handelt es sich wahrscheinlich um ein Molekülaggregat. Die Grundeinheiten sind stark asymmetrisch und gleichen in ihrem strömungsdynamischem Verhalten dem α-Kristallin. An der Molekülaggregation sind Wasserstoffbindungen und elektrostatische Kräfte entscheidend beteiligt.
Über strukturchemische Untersuchungen der hypothetischen Untereinheiten des Albuminoids soll in einer weiteren Publikation berichtet werden.
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Die Untersuchungen wurden größtenteils in der Universitäts-Augenklinik Mainz (Direktor: Prof. Dr.W. Herzau) durchgeführt.
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Thomann, H. Viscosimetrische Untersuchungen über die Struktur des wasserunlöslichen Eiweißes klarer Rinderlinsen. Albrecht v. Graefes Arch. Ophthal. 165, 51–59 (1962). https://doi.org/10.1007/BF00685027
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