Skip to main content
Log in

Viscosimetrische Untersuchungen über die Struktur des wasserunlöslichen Eiweißes klarer Rinderlinsen

  • Published:
Albrecht von Graefes Archiv für Ophthalmologie Aims and scope Submit manuscript

Zusammenfassung

Aus viscosimetrischen Untersuchungen mit wasserunlöslichem Linseneiweiß bei verschiedener Harnstoffkonzentration, variierender Wasserstoffionenkonzentration sowie bei differenter Konzentration des Proteins folgt:

Beim Albuminoid handelt es sich wahrscheinlich um ein Molekülaggregat. Die Grundeinheiten sind stark asymmetrisch und gleichen in ihrem strömungsdynamischem Verhalten dem α-Kristallin. An der Molekülaggregation sind Wasserstoffbindungen und elektrostatische Kräfte entscheidend beteiligt.

Über strukturchemische Untersuchungen der hypothetischen Untereinheiten des Albuminoids soll in einer weiteren Publikation berichtet werden.

This is a preview of subscription content, log in via an institution to check access.

Access this article

Price excludes VAT (USA)
Tax calculation will be finalised during checkout.

Instant access to the full article PDF.

Literatur

  • Arnold, R., andJ. Th. Overbeek: Rec. Trav. chim. Pays-Bas69, 192 (1950). Zit. nachC. Tanford: Symposium on protein structure. London and New York: Methuen & Co. 1958.

    Google Scholar 

  • Buzzel, J. G., andC. Tanford: The effect of charge and ionic strength on the viscosity of ribonuclease. J. physic. Chem.60, 1204–1207 (1956).

    Google Scholar 

  • Dardenne, U.: Stoffwechselvorgänge in der Linsenkapsel und ihre Abhängigkeit vom Lebensalter. 59. Ber. Dtsch. Ophthalm. Ges. Heidelberg 1955, S. 183–188.

  • —,O. Kleifeld u.G. Schaefer: Die Altersabhängigkeit der Aldolaseaktivität in einzelnen Abschnitten der Rinderlinse. Albrecht v. Graefes Arch. Ophthal.158, 172–181 (1956).

    Google Scholar 

  • Dische, Z.: Glutathione and protein oxidation and precipitation in the process of aging and cataract formation in the lens. In: Glutathione, p. 296–297. New York: Academic Press Inc. 1954.

    Google Scholar 

  • —,E. Borenfreund andG. Zelmenis: Changes in lens proteins of rats during aging. Arch. Ophthal.55, 471–483 (1956).

    Google Scholar 

  • —, andH. Zil: Studies on the oxidation of cysteine to cystine in the lens during cataract formation. Amer. J. Ophthal.34 (II), 104–113 (1951).

    Google Scholar 

  • Doty, P.: The physical chemistry of deoxyribonucleic acids. J. cell. comp. Physiol.49, 27–57 (1957).

    Google Scholar 

  • —,J. H. Bradbury andA. M. Holtzer: Polypeptides. IV. The molecular weight, configuration and association of poly-α-benzyl-l-glutamate in various solvents. J. Amer. chem. Soc.78, 947–955 (1956).

    Google Scholar 

  • Edsall, J. T.: The proteins. Edit.H. Neurath andK. Bailey, vol. I, part B. New York: Academic Press Inc. 1953.

    Google Scholar 

  • Einstein, A.: Eine neue Bestimmung der Moleküldimensionen. Ann. Physik19, 289–306 (1906).

    Google Scholar 

  • —: Berichtigung zu meiner Arbeit “Eine neue Bestimmung der Moleküldimensionen. Ann. Physik34, 591–592 (1911).

    Google Scholar 

  • Frank, H., u.P. H. Koecher: Der Serumeiweißspiegel beim Menschen nach Untersuchungen mit der Biuretmethode. Dtsch. Arch. klin. Med.197, 181 (1950).

    Google Scholar 

  • Green, H., andS. A. Solomon: The effekt of age upon lens metabolism. Arch. Ophthal.58, 23–36 (1957).

    Google Scholar 

  • Hektoen, L., andK. Schulhof: Further observations on lens precipitins. J. infect. Dis.34, 433–439 (1924).

    Google Scholar 

  • Hertel, E.: Anwendung und Bedeutung von Strukturuntersuchungen mittels Röntgenstrahlen in der Ophthalmologie. Arch. Augenheilk.107, 259–294 (1933).

    Google Scholar 

  • Jess, A.: Beiträge zur Kenntnis der Chemie der normalen und der pathologisch veränderten Linse des Auges. Z. Biol.61, 92–142 (1913).

    Google Scholar 

  • Jess, A.; Die Linse und ihre Erkrankungen. In: Kurzes Handbuch der Ophthalmologie, Bd. 5, S. 170–324. 1930.

  • Jirgensons, B.: Optical rotation and viscosity of native and denaturatetd proteins. III. The Bence-Jones protein and human γ-globulin. Arch. Biochem.48, 154–166 (1954).

    Google Scholar 

  • Kauzmann, W.: The mechanism of enzyme action. (Edit.W. D. Mc.Elroy andB. Glass.) Baltimore: John Hopkins Press 1954.

    Google Scholar 

  • Kleifeld, O., N. Ayberk u.O. Hockwin: Über die Fähigkeit zur ATP-Bildung in Extrakten von Linsen junger und alter Tiere. Albrecht v. Graefes Arch. Ophthal.158, 34–38 (1956).

    Google Scholar 

  • Kleifeld, O., undO. Hockwin: Über den Kohlenhydratstoffwechsel der Linse in Abhängigkeit vom Lebensalter und bei experimentell erzeugten Stoffwechselstörungen. 60. Ber. Dtsch. Ophthalm. Ges. Heidelberg 1956, S. 101–108.

  • Krause, A. C.: The biochemistry of the eye. Baltimore: Johns Hopkins Press 1934.

    Google Scholar 

  • Lavagna, F.: Recherches physicochimiques sur le cristallin normal et pathologique. Medecine Diss. inaugr. Paris 1926. Zit. nachJ. Nordmann, Biologie du Cristallin. Paris: Masson & Cie. 1954.

    Google Scholar 

  • Lewis, L. A., andJ. Moses: InL. A. Lewis, Electrophoresis in physiology. Amer. Lect. Ser. Springfield (III): Ch. C. Thomas 1950.

    Google Scholar 

  • Müller, H. K.: Über Altersveränderungen der Glykolyse in der Linse. Arch. Augenheilk.110, 206–215 (1937).

    Google Scholar 

  • —: Über das Altern der Linse. Wien. klin. Wschr.47, 935–941 (1958).

    Google Scholar 

  • — u.G. Schafhausen. XVIII. Concilium Ophthalmologicum. Acta1, 750–763 (1959).

    Google Scholar 

  • —, undO. Kleifeld: Über die Resorption von radioaktivem Phosphor in die Linse jüngerer und älterer Kaninchen. Albrecht v. Graefes Arch. Ophthal.153, 177–187 (1952).

    Google Scholar 

  • Nordmann, J.: Biologie du Cristallin. Paris: Masson & Cie. 1954.

    Google Scholar 

  • —, etP. Mandel: Métabolisme énergétique et état dynamique des protéines du cristallin. XVIII. Concilium Ophthalmologicum. Acta1, 764–769 (1959).

    Google Scholar 

  • Pauling, L., andR. B. Corey: The hydrogen-bonded spiral configurations of the polypeptide chain. J. Amer. chem. Soc.72, 5349 (1950).

    Google Scholar 

  • Pirie, A., andR. van Heyningen: Biochemistry of the Eye. Oxford: Blackwell 1956.

    Google Scholar 

  • Stuart, H. A.: Die Struktur des freien Moleküls. Berlin-Göttingen-Heidelberg: Springer 1952.

    Google Scholar 

  • Tanford, C.: The configuration of globular proteins in aqueous solution and its dependence on pH. In: Symposium on protein structure, p. 33–65. London and New York: Methuen & Co. 1958.

    Google Scholar 

  • Thomann, H.: Amperometrische Bestimmungen des Sulfhydrylgruppengehaltes tierischer Linsen. Albrecht v. Graefes Arch. Ophthal.160, 219–225 (1958).

    Google Scholar 

  • Thomann, H.: Untersuchungen über das Vorkommen von Disulfidbrücken in den Linsenproteinen und ihre Bedeutung für die Bildung unlöslicher Linseneiweiße. 62. Ber. Dtsch. Ophthalm. Ges. heidelberg 1959, S. 29–31.

  • Thomann, H.: Untersuchungen über das Verhalten der Sulfhydrylverbindungen bei regressiven Lebensvorgängen der Linse. 64. Ber. Dtsch. Ophthalm. Ges. Heidelberg 1961, S. 287–290.

  • Tsao, T. C., K. Bailey andG. S. Adair: The size, shape and aggregation of tropomyosin particles. Biochem. J.49, 27–35 (1951).

    Google Scholar 

Download references

Author information

Authors and Affiliations

Authors

Additional information

Mit 4 Textabbildungen

Die Untersuchungen wurden größtenteils in der Universitäts-Augenklinik Mainz (Direktor: Prof. Dr.W. Herzau) durchgeführt.

Rights and permissions

Reprints and permissions

About this article

Cite this article

Thomann, H. Viscosimetrische Untersuchungen über die Struktur des wasserunlöslichen Eiweißes klarer Rinderlinsen. Albrecht v. Graefes Arch. Ophthal. 165, 51–59 (1962). https://doi.org/10.1007/BF00685027

Download citation

  • Issue Date:

  • DOI: https://doi.org/10.1007/BF00685027

Navigation