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Proteolytische Fermente im Ovargewebe

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Zusammenfassung

In Schweineovarien, die nach der Methode vonLang undSiebert zu Zellfraktionen verarbeitet wurden, fand sich die höchste proteolytische Aktivität bei pH 3,5.

Im Pepsinbereich konnten nur 23% der Kathepsinaktivität gemessen werden.

Tryptische Fermente waren nicht nachzuweisen.

Die höchste spezifische Aktivität wurde in der Mitochondrienfraktion mit 3030γ Tyrosin/mg N/Std gemessen.

Die Aktivität des menschlichen Ovars scheint geringer als die des tierischen Gewebes zu sein.

Es wird diskutiert, ob Proteinasen spezifische Funktionen im Ovar zu erfüllen haben.

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Authors and Affiliations

  1. Universitäts-Frauenklinik Tübingen, Tübingen

    Gerhard Jung & Edward Kides

Authors
  1. Gerhard Jung
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  2. Edward Kides
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Jung, G., Kides, E. Proteolytische Fermente im Ovargewebe. Arch. Gynak. 192, 151–154 (1959). https://doi.org/10.1007/BF00669829

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