Immunoelektrophoretische Differenzierung der Proteine faulen Leichenblutes

Zusammenfassung

Leichenblute verschiedener Fäulnisgrade wurden immunoelektrophoretisch untersucht. Für die Differenzierung der einzelnen Blutplasmafraktionen wurden Anti-Humanserum vom Kaninchen und die spezifischen Antiseren der Behringwerke gegen die nachstehend aufgeführten Proteine benutzt: Präalbumin, Albumin,α ₁-Lipoprotein,α ₂-Makroglobulin,α ₂-Lipoprotein,β ₁-Globulin (Transferrin),β-Lipoprotein, Fibrinogen,β ₂-A-Globulin,β ₂-M-Globulin,γ- Globulin.

Infolge der mangelnden Proportionalität zwischen Fortschritt der Fäulnis und Leichenalter gestattet die Immunoelektrophorese des Leichenblutes keine Todeszeitbestimmung.

Albumin undγ- Globulin widerstehen der Fäulnis am längsten. Es folgenα ₂-Makroglobulin, Transferrin und Fibrinogen. Die Proteine, die am reichlichsten im Menschenblut vorhanden sind, lassen sich im faulen Leichenblut auch am längsten nachweisen. Die Proteolyse folgt jedoch nicht nur quantitativen Gesetzen. Die Lipoproteine bilden insofern eine Ausnahme, als sie früher durch die Fäulnis eliminiert werden, als es ihrem Anteil am Gesamtprotein entspricht.

Die Eiweißkörper des faulen Leichenblutes weisen im Vergleich zu ihren Homologen frischer Blutproben z. T. Veränderungen der Wanderungsgeschwindigkeit auf. Bei erhaltener Antigenstruktur treten Bruchstücke in Erscheinung, die mit dem Antiserum in ungleichmäßig geschwungenen oder aufgesplitterten Linien präcipitieren.

Im Doppeldiffusionstest nachOuchterlony ließen sich im Vergleich zu den frischen Homologen keine Veränderungen der Antigenkomponenten der Proteine des faulen Leichenblutes nachweisen.