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Cyclophosphate

III. Spaltung verschiedener Cyclophosphate durch Phosphodiesterase aus Herz und Fettgewebe
  • Gerhard Michal
  • Michael Nelböck
  • Günther Weimann
Enzymologie

Zusammenfassung

Der „second messenger“ Adenosin-′3,5′-monophosphat (A-3,5-MP) wird in den Organismen durch Phosphodiesterase abgebaut. Mit Hilfe einer Reihe verschiedener Cyclophosphate wurde die Abhängigkeit der Phosphodiesterase-Aktivität von der Struktur des Substrates untersucht. Das Enzym aus Herz spaltet Purinribosid-Cyclophosphate schneller als Pyrimidinribosid-Cyclophosphate. 6-Substitution am Purinring vermindert die Spaltgeschwindigkeit, dieser Effekt ist bei Substitution an der 8-Stelle noch stärker. Tritt ein Substituent an die 2′O-Stellung, wird die Spaltrate in geringerem Maße wie bei 6-Substitution vermindert. Untersuchungen mit dem Enzym aus Fettgewebe brachten ähnliche Ergebnisse.

Cyclophosphates

III. Splitting of various cyclophosphates by phosphodiesterase from heart and adipose tissue

Abstract

In organisms, the “second messenger” adenosine-3′,5′-monophosphate (A-3,5-MP) is degraded by phosphodiesterase. Employing a series of different cyclophosphates, the structural requirements for phosphodiesterase activity are investigated. With the heart enzyme, purine riboside cyclophosphates are split faster than pyrimidine riboside cyclophosphates. 6-substitution of the purine moiety lessens the splitting rate. This effect is still more pronounced when substitution takes place in the 8-position. Substitution in the 2′O-position has also a diminishing effect on the splitting rate, which is less than the effect achieved by 6-substitution. Studies with the enzyme from adipose tissue gave similar results.

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Copyright information

© Springer-Verlag 1970

Authors and Affiliations

  • Gerhard Michal
    • 1
  • Michael Nelböck
    • 1
  • Günther Weimann
    • 1
  1. 1.Biochemica Werk TutzingBoehringer Mannheim GmbHDeutschland

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