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Fraktionierung löslicher Organproteine aus Tumor- und Normalgeweben des Goldhamsters mit Hilfe von Stärkegel-Elektrophorese und Ultrazentrifugation

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Zeitschrift für Krebsforschung Aims and scope Submit manuscript

Zusammenfassung

Elektrophoretische Fraktionierung löslicher Proteine aus Goldhamsterniere im Stärkegel (Veronalpuffer pH 8,6) lieferte wenigstens 24 Banden. In vergleichend untersuchten Extrakten aus einem transplantablen Goldhamsternierencarcinom (Horning) fehlten bei einer schlechteren Auflösung der Banden mindestens 2 kathodisch und 2 anodisch laufende Fraktionen. In zusätzlichen Versuchen zur Lokalisierung bestimmter Fermentaktivitäten auf dem Pherogramm wurden signifikante Unterschiede in der Intensitäten auf dem Pherogramm wurden signifikante Unterschiede in der Intensitätsverteilung der Lactatdehydrogenase-Isoenzyme zwischen Normal- und Tumorgewebe festgestellt. Die nachweisbaren 5 Isoenzyme besitzen in beiden Geweben anodische Beweglichkeit.

Die Zuordnung der Proteinbanden erfolgte mit Hilfe der relativen Wanderungsgeschwindigkeit (RAlb.-Werte) gegen die Albuminbande bzw. auf Grund der elektrophoretischen Beweglichkeit im Stärkegel (u St).

Ultrazentrifugation lieferte bei beiden Gewebeextrakten bis zu 6 Sedimentationsgipfel. Die Fraktionierung war stark von der Eiweißkonzentration abhängig.

Summary

The fractionation of soluble renal proteins of the golden hamster by starch-gel electrophoresis (buffered at pH 8.6 with veronal) gave at least 24 bands. Comparable extracts of a transplantable renal carcinoma (Horning) of the golden hamster gave a poorer separation of the bands; they lacked at least two bands migrating to the anode and two to the cathode. In additional studies of the localization of enzyme activities by the pherogram, significant differences in the intensity of the lactic dehydrogenase isoenzymes were found between the normal tissue and the tumor. The five isoenzyme detected in both tissues migrated towards the anode. The classification of the protein bands was achieved by comparing them with the relative migration velocity of the albumin bands (RAlb.) and by the electrophoretic motility in starch-gel (u St) respectively.

Ultracentrifugation of both tissue extracts disclosed up to 6 sedimentation peaks. The fractionation (number of peaks) was dependent on the concentration of the protein.

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Literatur

  • Bockemüller, W., u. A. Oerter: Die relative Wanderungsgeschwindigkeit der Globulinfraktionen bei der Elektrophorese von Humanserum. Arbeiten aus dem Paul-Ehrlich-Institut, H. 57, S. 20–27. Stuttgart: Gustav Fischer 1962.

    Google Scholar 

  • Fine, I. M., and E. Waszezenko: Preparation of transparent starch gels after electrophoresis. Nature (Lond.) 181, 269 (1958).

    Google Scholar 

  • Fritz, W.: Vergleichende Untersuchungen an löslichen Proteinen aus Tumor- und Normalgewebe mit Hilfe der Agar- und Papierelektrophorese und der fraktionierten Ammonsulfatfällung. Arch. Geschwulstforsch. 26, 69 (1965).

    Google Scholar 

  • Goldhammer, H., u. I. Witte: Adsorptionstest und agarelektrophoretische Trennung bei der Bestimmung der LDH-Isoenzyme. Ärztl. Lab. 10, 183 (1964).

    Google Scholar 

  • Habermann, E.: Zur quantitativen Bestimmung von Proteinfraktionen nach Elektrophorese im Stärkegel. Z. ges. exp. Med. 131, 520 (1959).

    Google Scholar 

  • Hase, T., and D. T. Mahin: Electrophoretic and immunoelectrophoretic characterization of soluble cellularproteins in rat liver cell sap. J. Immunol. 94, 191 (1965).

    Google Scholar 

  • Klein, H.: Vergleichende Stärkegelelektrophorese löslicher Leberzellproteine verschiedener Tierspezies. Naturwissenschaften 50, 669 (1963).

    Google Scholar 

  • Lowry, O. M., N. J. Rosebrough, A. L. Farr, and R. J. Randall: Protein measurement with the folin phenol reagent. J. biol. Chem. 193, 265 (1951).

    Google Scholar 

  • Matsui, K., and K. Yaeno: Quantitative starch gel electrophoresis. Analyt. Biochem. 6, 491 (1963).

    Google Scholar 

  • Moore, B. W., P. U. Angeletti, V. Suntzeff, R. Gayle, and R. Davenport: Chromatography and starch gel electrophoresis of tumor soluble proteins. Acta Un. int. Cancr. 20, 947 (1964).

    Google Scholar 

  • —, and D. McGregor: Chromatographic and electrophoretic fractionation of soluble protein of brain and liver. J. biol. Chem. 240, 1647 (1965).

    Google Scholar 

  • Pantelouris, E. M.: Starch gel electrophoresis of soluble tumor proteins. Brit. J. Cancer 17, 179 (1963).

    Google Scholar 

  • Plass, R.: Untersuchungen über das Isoenzymspektrum der Lactatdehydrogenase der Maus nach Applikation zellfreier Filtrate verschiedener Transplantationstumoren. Arch. Geschwulstforsch. 26, 10 (1965).

    Google Scholar 

  • Schwenke, K. D.: Vergleichende Untersuchungen löslicher Organproteine aus Tumor- und Normalgeweben mit Hilfe der freien Elektrophorese. Z. Krebsforsch. 68, 112 (1966).

    Google Scholar 

  • Smithies, O.: Zone electrophoresis in starch gels. Group variations in serum proteins of normal human adults. Biochem. J. 61, 629 (1955).

    Google Scholar 

  • —: Zone electrophoresis in starch gel. Advanc. Protein Chem. 14, 65 (1959).

    Google Scholar 

  • Sorof, S., and P. P. Cohen: Electrophoretic and ultracentrifugal studies on the soluble proteins of rat liver. J. biol. Chem. 190, 311 (1951).

    Google Scholar 

  • —: Electrophoretic and ultracentrifugal studies on the soluble proteins of various tumors and of liver from rats fed 4-Dimethyl-aminoazobenzene. Cancer Res. 11, 376 (1951).

    Google Scholar 

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Mitteilung über “Proteine aus Normal- und Tumorgewebe”; 1. Mitteilungs. (Schwenke).

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Schwenke, K.D., Plass, R. & Kujawa, M. Fraktionierung löslicher Organproteine aus Tumor- und Normalgeweben des Goldhamsters mit Hilfe von Stärkegel-Elektrophorese und Ultrazentrifugation. Z Krebs-forsch 68, 234–242 (1966). https://doi.org/10.1007/BF00524691

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  • DOI: https://doi.org/10.1007/BF00524691

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