Untersuchungen über die proteolytische Aktivität des Meerschweinchenharnes bei allergischen Reaktionen

  • E. Kaiser
  • W. Raab
  • W. Lepier
Article

Zusammenfassung

Es wird über den Einfluß allergischer Reaktionen vom Sofort-Typ bzw. vom Spät-Typ auf die proteolytische Aktivität des Meerschweinchenharnes berichtet. In Abhängigkeit von der Intensität und der Ausdehnung der allergischen Reaktion und damit von der Zahl der degranulierten Mastzellen erfolgt eine entsprechend gestufte Steigerung der proteolytischen Aktivität des Harnes. Beim anaphylaktischen Schock fand sich die stärkste Erhöhung des proteolytischen Potentials des Harnes; beim Arthusschen Phänomen war die Steigerung geringer. Beim allergischen Ekzem des Meerschweinchens (DNCB-Ekzem) führt die toxische Reaktion der Sensibilisierung, die dem klinischen Aspekt nach einen schweren Insult darstellt zu keiner meßbaren Erhöhung der proteolytischen Aktivität des Harnes, während die Auslösung der allergischen Reaktion in der Nackenregion des Tieres stets zu einer geringgradigen Erhöhung führte. Findet die Auslösung des allergischen Ekzems jedoch auf größeren Hautabschnitten (Nacken, Rücken, Flanken) statt, so nimmt die Steigerung der proteolytischen Aktivität des Harnes deutlich zu.

Es wird die Frage aufgeworfen, ob sich die Bestimmung der proteolytischen Aktivität des Harnes zur Differenzierung toxischer und allergischer Reaktionen heranziehen läßt.

Preview

Unable to display preview. Download preview PDF.

Unable to display preview. Download preview PDF.

Literatur

  1. Astrup, T., and I. Sterndorff: An activator of plasminogen in normal urine. Proc. Soc. exp. Biol (N.Y.) 81, 675 (1952).Google Scholar
  2. Bamberg, K.: Ein Beitrag zum Verhalten des Trypsins jenseits der Darmwand. Naunyn-Schmiedebergs Arch. exp. path. Pharmak. 5, 742 (1909).Google Scholar
  3. Baumann, J.: Experimentelle Untersuchungen zur Frage der “Trypsinvergiftung” bei akuter Pankreasnekrose. Z. ges. exp. Med. 91, 120 (1933).Google Scholar
  4. Bendersky, J.: Über die Ausscheidung der Verdauungsfermente (Pepsin, Trypsin, Ptyalin) aus dem Organismus bei gesunden und kranken Menschen. Arch. path. Anat. Physiol. 121, 554 (1890).Google Scholar
  5. Benfey, A.: Über eiweißspaltende Enzyme im Säuglingsharn. Biochem. Z. 10, 458 (1908).Google Scholar
  6. Brodzki, J.: Über urotryptische Fermente. Z. klin. Med. 63, 537 (1907).Google Scholar
  7. Bronfenbrenner, J.: The mechanism of the Abderhalden reaction. Studies on immunity. J. exp. Med. 21, 221 (1915).Google Scholar
  8. Celander, D. R., R.P. Langlunais, and M. M. Guest: Application of foam technique to the partial purification of a urine activator of plasma profibrinolysin. Arch. Biochem. 55, 286 (1955).Google Scholar
  9. Colgan, J., E. Gates, and L. L. Miller: Serum and urinary fibrinolytic activity related to the haemorrhagic diathesis in irradiated dogs. J. exp. Med. 95, 531 (1952).Google Scholar
  10. Damgaard, E., and G. Ungar: Proteolytic activity of urine in shock and tissue injury. Amer. J. Physiol. 171, 717 (1952).Google Scholar
  11. Deutsch, E., u. W. Schaden: Zur Reinigung und Charakterisierung des VII. Blutgerinnungsfaktors. Biochem. Z. 324, 266 (1953).Google Scholar
  12. Dillard, G. H. L.: The trypsin inhibitor of the urine in health and disease. J. Lab. clin. Med. 36, 266 (1950).Google Scholar
  13. Feldberg, W., and A. A. Miles: Regional variation of increased permeability of skin capillaries induced by a histamine liberator and their relation to the histamine content of the skin. J. Physiol. (Lond.) 120, 205 (1953).Google Scholar
  14. Ferguson, J. H.: Assay of tryptase by lysis of fibrinogen. Proc. Soc. exp. Biol. (N.Y.) 52, 243 (1943).Google Scholar
  15. Frey, J. R., u. P. Wenk: Experimentelle Untersuchungen zur Pathogenese des Kontaktekzems. Dermatologica (Basel) 112, 265 (1956).Google Scholar
  16. Gehring, F.: Über Fermente im Harn. Pflügers Arch ges. Physiol. 38, 35, 85 (1886).Google Scholar
  17. Grützner, P.: Über Fermente im Harn. Dtsch. med. Wschr. 17, 10 (1891).Google Scholar
  18. Guest, M. M., S. R. Mohler, and D. R. Celander: Studies on urokinase: an activator of plasma profibrinolysin extracted from urine. XIX. International Physiol. Congress, Montreal. Abstracts of Publ. p. 422. (1953).Google Scholar
  19. Jobling, J. W., and W. Petersen: The mechanism of anaphylatoxin formation. XV. Studies on ferment action. J. exp. Med. 20, 37 (1914).Google Scholar
  20. Kaulla, K. N. v.: Urine adsorbate with fibrinolytic and thromboplastic properties. J. Lab. clin. Med. 44, 944 (1954).Google Scholar
  21. —, and N. Riggenbach: Urokinase excretion in man: a method of determination and consideration of its significance. Thrombos. Diathes. haemorrh. (Stuttg.) 5, 162 (1960).Google Scholar
  22. Loomis, E. C., C. George, Jr., and A. Ryder: Fibrinolysin: nomenclature, unit assay, preparation and properties. Arch. Biochem. 12, 1 (1947).Google Scholar
  23. MacFarlane, R. G., and J. Pilling: Fibrinolytic activity of normal urine. Nature (Lond.) 159, 779 (1947).Google Scholar
  24. Nolf, P.: Contribution a l'étude de la coagulation. V. Fibrinolyse. Arch. int. Physiol. 6, 306 (1908).Google Scholar
  25. Plough, J., and N. O. Kjeldgaard: Urokinase an activator of plasminogen from human urine I. Isolation and properties. Biochim. biophys. Acta (Amst.) 24, 278 (1957).Google Scholar
  26. Raab, W.: Die Mastzellen der Meerschweinchenhaut: ihr Verhalten nach epicutaner Aufbringung von Cantharidin. Arch. klin. exp. Derm. 216, 121 (1963).Google Scholar
  27. Raab, W., u. E. Kaiser: Die Bedeutung von Enzymen für den Ablauf allergischer Reaktionen. Klin. Wschr. (in Druck 1964).Google Scholar
  28. Rocha e silva, M.: Activation by polysaccharides of a histamine liberator (anaphylatoxin) in blood plasma. In: The mechanism of inflammation, p. 237. Montreal: Acta Inc. 1953.Google Scholar
  29. —: Histamine. Its role in anaphylaxis and allergy Springfield, Ill.: Thomas 1955.Google Scholar
  30. —: Histamine release by naturally occuring substances. In: Histamine. Ciba Foundation Symposium, p. 124. London: J & A. Churchill 1956.Google Scholar
  31. Budzki, E.: Die Diagnostik der Arzneimittelallergie. Hautarzt 14, 407 (1963).Google Scholar
  32. Sahli, W.: Über das Vorkommen von Pepsin und Trypsin in normalem menschlichen Harn. Pflügers Arch. Ges. Physiol. 36, 209 (1885).Google Scholar
  33. Sobel, G. W., S. R. Mohler, N. W. Jones, A. B. C. Dowdy, and M. M. Guest: Urokinase: an activator of plasma profibrinolysin extracted from urine. Amer. J. Physiol. 171, 768 (1952).Google Scholar
  34. Ungar, G.: Release of proteolytic enzyme in anaphylactic and peptone shock in vitro. Lancet 1947 I, 708.Google Scholar
  35. —: Biochemical mechanism of the allergic reaction. Int. Arch. Allergy 4, 258 (1953).Google Scholar
  36. —: Mechanism of histamine release. In: Histamine. Ciba Foundation Symposium, p. 431. London: J & A. Churchill 1956.Google Scholar
  37. —, and S. H. Mist: Observations on the release of serum fibrinolysin by specific antigen, peptone and certain polysaccharides. J. exp. Med. 90, 39 (1949).Google Scholar
  38. —, and S. Kobrin: Further studies on the role of proteases in the allergic reaction. J. exp. Med. 113, 359 (1961).Google Scholar
  39. Ware, A. G., M. M. Guest, and W. H. Seegers Fibrinogen: with special reference to its preparation and certain properties of the product. Arch. Biochem. 13, 231 (1947).Google Scholar
  40. Williams, J. R. B.: The fibrinolytic activity of urine. Brit. J. exp. Path. 32, 530 (1951).Google Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag 1964

Authors and Affiliations

  • E. Kaiser
    • 1
  • W. Raab
    • 1
  • W. Lepier
    • 1
  1. 1.Institut für Medizinische Chemie der Universität WienWienÖsterreich

Personalised recommendations