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Archiv für Mikrobiologie

, Volume 50, Issue 4, pp 382–400 | Cite as

Zur Kenntnis der sogenannten Glucoseoxydase

VII. Einfluß quantitativer Variationen eines Grundmediums auf die induzierte Glucoseoxydase-Bildung durch Aspergillus niger
  • Wilhelm Franke
  • Lieselotte Möchel
  • Elke Gummich
Article

Zusammenfassung

  1. 1.

    Die Konzentration der Hauptkomponenten eines Czapek-Dox-Grundmediums (Zucker, Nitrat, Phosphat, Magnesium) wurde zwischen ein Achtel und dem 4–6fachen der Norm variiert und der Einfluß dieser Veränderungen auf das Ausmaß der induzierten Glucoseoxydase-Bildung im Mycel eines Asp. niger-Stamms (365) festgestellt. Als optimal erwies sich eine Erhöhung der Saccharose-Konzentration von 5 auf 30% und eine Reduktion der Mineralsalze auf die Hälfte der Norm (allenfalls mit Ausnahme des Phosphats, dessen Konzentration ohne Nachteil für die Aktivität auch mehrfach gesteigert werden kann). Sehr günstig für die Enzymbildung war außerdem die fortlaufende Abstumpfung der beim Mycelwachstum gebildeten Säure durch Kreide oder Sodalösung. Ein neu hinzutretender, die Enzymaktivität steigernder Faktor wirkt sich quantitativ um so stärker aus, je niedriger die vorhandene Grundaktivität ist. Durch Kombination der optimalen Einzelbedingungen ließen sich bei Stamm 365 induzierte Enzymaktivität und-menge rund 40- bzw. 25 fach genenüber dem Grundmedium steigern. In den aktivsten Mycel-Rohextrakten (QO2∼4500) macht Glucoseoxydase bereits 5% des Trockengewichts und rund 10% des Proteingehalts aus.

     
  2. 2.

    Bei manchen Pilzstämmen (365 und 370) traten starke und langanhaltende Steigerungen der Glucoseoxydase-Aktivität (z. B. 10 bis 20fach) bei reduzierter Mycelausbeute in saccharosehaltiger Czapek-Dox-Lösung auf, nicht dagegen (oder nur andeutungsweise) in glucosehaltiger Nährlösung. Trotz Anwesenheit von Saccharase im Mycel übertrifft Saccharose die Glucose stets mehr oder weniger stark an induzierender Wirkung; die letztere erreicht im Falle der Glucose schon bei 10% ein schwach ausgeprägtes Optimum.

     
  3. 3.

    Ca.. stimuliert das Mycelwachstum und — in engerem Konzentrationsbereich — auch die Glucoseoxydase-Bildung (optimal 150 mg/l bzw. 0,00375 m).

     

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Literatur

  1. Barratt, R. W.: J. gen. Microbiol. 33, 33 (1963).Google Scholar
  2. Bernhauer, K.: Biochem. Z. 172, 313 (1926); 197, 287 (1928).Google Scholar
  3. —: Die oxydativen Gärungen, S. 16f. Berlin: Springer 1932.Google Scholar
  4. Bertho, A., u. W. Grassmann: Biochemisches Praktikum, S. 71f. Berlin: W. de Gruyter 1936.Google Scholar
  5. Butkewitsch, W.: Biochem. Z. 154, 177 (1924).Google Scholar
  6. —, u. M. W. Fedoroff: Biochem. Z. 219, 87 (1930).Google Scholar
  7. Emeis, C. C.: Zbl. Bakt., I. Abt. Orig. 191, 172 (1963).Google Scholar
  8. Franke, W., G. Eichhorn, L. Möchel u. I. Bertram: Arch. Mikrobiol. 46, 96 (1963).Google Scholar
  9. — u. C. Rall: Arch. Mikrobiol. 49, 64 (1964).Google Scholar
  10. Freimann, J., u. W. Franke: Justus Liebigs Ann. Chem. 559, 199 (1948).Google Scholar
  11. Gale, E. F.: Bact. Rev. 7, 139 (1943).Google Scholar
  12. —: The Chemical Activities of Bacteria, 3rd ed., p. 71f. London: University Tutorial Press 1951.Google Scholar
  13. Gastrock, E. A., N. Porges, P. A. Wells, and A. J. Moyer: Ind. Eng. Chem. 30, 782 (1938).Google Scholar
  14. Grylls, F. S. M., and J. S. Harrison: Nature (Lond.) 178, 1471 (1956).Google Scholar
  15. Halvorson, H. O.: Advanc. Enzymol. 22, 99 (1960).Google Scholar
  16. Herrick, H. T., and O. E. May: J. biol. Chem. 77, 185 (1928).Google Scholar
  17. Horowitz, N. M., M. Fling, H. McLeod, and Y. Watanabe: Cold Spr. Harb. Symp. quant. Biol. 26, 233 (1961).Google Scholar
  18. Kardo-Syssojeva, E.: Biochem. Z. 266, 337 (1933).Google Scholar
  19. Keilin, D., and E. F. Hartree: Biochem. J. 42, 221 (1948).Google Scholar
  20. Magasanik, B.: Cold Spr. Harb. Symp. quant. Biol. 26, 249 (1961).Google Scholar
  21. Martin, S. M., and R. Steel: Canad. J. Microbiol. 1, 470 (1955).Google Scholar
  22. May, O. E., H. T. Herrick, A. J. Moyer, and P. A. Wells. Ind. Eng. Chem. 26, 575 (1934).Google Scholar
  23. Merck, E. (Hrsg.): Komplexometrische Bestimmungsmethoden mit Titriplex, 3. Aufl. Darmstadt: Merck 1964.Google Scholar
  24. Michaelis, L.: Die Wasserstoffionen-Konzentration, 2. Aufl., S. 41f. Berlin: Springer 1922.Google Scholar
  25. Molliard, M.: C. R. Acad. Sci. (Paris) 178, 41 (1924a); 178, 161 (1924b).Google Scholar
  26. Monod, J., and F. Jacob: Cold Spr. Harb. Symp. quant. Biol. 26, 381 (1961).Google Scholar
  27. Müller, D.: Biochem. Z. 199, 136 (1928); 232, 423 (1931).Google Scholar
  28. —: Ergebn. Enzymforsch. 5, 259 (1936).Google Scholar
  29. Munk, V., J. Pásková, and J. Hanus: Folia microbiol. (Praha) 8, 203 (1963).Google Scholar
  30. Pollock, M. R.: In Boyer-Lardy-Myrbäck The Enzymes, Vol. 1, p. 619. New York: Academic Press 1959.Google Scholar
  31. Rippel-Baldes, A.: Grundriß der Mikrobiologie, 3. Aufl., S. 150f. Berlin, Göttingen, Heidelberg: Springer 1955.Google Scholar
  32. Steinberg, R. A.: Science 107, 423 (1948).Google Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag 1965

Authors and Affiliations

  • Wilhelm Franke
    • 1
  • Lieselotte Möchel
    • 1
  • Elke Gummich
    • 1
  1. 1.Institut für BiochemieMikrobiol. Labor., der Universität KölnKölnDeutschland

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