Zusammenfassung
Nach einer eingehenden kritischen Übersicht über die bisher bekannten und untersuchten proteolytischen Fermente in tierischen und menschlichen Geweben legen die Autoren die von ihnen verwendete Methodik zur Untersuchung einiger proteolytischer Fermente der normalen menschlichen Haut dar. Es gelingt ihnen, unter den Exopeptidasen 3 spezifische Dipeptidasen (Leucylglycin-Dipeptidase, Alanylglycin-Dipeptidase, Glycylglycin-Dipeptidase) und eine nicht sicher einheitliche Tripeptidase nachzuweisen. Zudem finden sie in der Haut eine geringgardig aktive Endopeptidase. Nur die Glycylglycin- und die Diglycylglycin-Exopeptidasen sind durch Kobalt stark aktivierbar; alle anderen untersuchten Fermente sind durch Zugabe der verschiedensten Metall-Ionen nicht anzuregen. Durch Erhitzen auf 100° C, durch Quecksilber und weniger einheitlich durch Kupfer werden die untersuchten proteolytischen Fermente gehemmt. Andere Metallionen haben einen von Fall zu Fall wechselnden Einfluß auf die Fermenttätigkeit. Der pH-Bereich, in welchem die untersuchten Fermente optimal aktiv sind, erstreckt sich von pH 7,4 bis pH 9,5.
In einer ausführlichen Diskussion wird die Bedeutung der erzielten Resultate kritisch beleuchtet.
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Paschoud, J.M., Schmidli, B. & Keller, W. Über proteolytische Fermente der normalen menschlichen Haut. Arch. klin. exp. Derm. 201, 484–494 (1955). https://doi.org/10.1007/BF00502616
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