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Quantitative Messungen des tryptischen Abbaus der milchsäuredehydrogenase im menschlichen serum, in Hautblasenflüssigkeit und im Sperma

Ein Beitrag zur Frage des Trypsin-Inhibitors

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Archiv für klinische und experimentelle Dermatologie Aims and scope Submit manuscript

Zusammenfassung

In der menschlichen Haut, im menschlichen Serum und schließlich in Hautblasen liegen Fermentproteine vor, die durch Trypsin abzubauen sind. Das Ausmaß der tryptischen Verdauung ist eine Funktion der Hemmung der Aktivität körpereigener Fermente. Diese tryptische Verdauung kann durch verschiedenartige Trypsininibitoren wie den Kallikrein-Inaktivator bzw. durch Inhibitoren aus Pankreasgewebe aufgehoben werden.

Es wurde gefunden, daß bei vergleichenden Untersuchungen des tryptischen Abbaus der Milchsäuredehydrogenase im menschlichen Serum, in Hautblasenflüssigkeit und Sperma diese proteolytische Digestion von dem Spiegel eines Trypsininhibitor-System abhängig ist. Dieser Trypsininhibitor wiederum ist in Serum und Blasenflüssigkeit abhängig von der Gesamteiweißkonzentration. Im Hinblick auf die verschiedenartigen Hautblasen (Verbrennung, Pemphigus vulgaris, M. Duhring, allergisch entstandene Blasen usw.) konnte ein zusätzlich anderer Mechanismus für die Steuerung des Trypsininhibitors nicht aufgefunden werden. Die LDH der Haut ist ebenfalls trypsinempfindlich und zeigt bei dem Vergleich entsprechender Eiweißverhältnisse im Extrakt mit Sperma eine ähnliche Trypsinempfindlichkeit.

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Literatur

  • Camus, L., et E. Gley: Action du sérum sanguin sur quelques ferments digestifs. C. R. Soc. Biol. (Paris) 49, 825 (1897).

    Google Scholar 

  • Desnuelle, P.: Trypsin. The encymes, Vol. 4, Chapter 6 (1960).

  • Duthie, E. S., and L. Lorenz: Protease Inhibitors. I. Assay and nature of serum antiprotease. Biochem. J. 44, 167 (1949).

    Google Scholar 

  • —: Protease Inhibitors. II. Bacterial proteases and their inhibitors. Biochem. J. 44, 173 (1949).

    Google Scholar 

  • Grob, D.: The antiproteolytic activity of serum. I. The nature and experimental variation of the antiproteolytic activity of serum. J. gen. Physiol. 26, 405 (1943).

    Google Scholar 

  • —: The antiproteolytic activity of serum. II. Physiological significance; the influence of purified trypsin inhibitor on the coagulation of the blood. J. gen. Physiol. 26, 423 (1943).

    Google Scholar 

  • Haensch, R.: Elektrophoretische Vergleichsuntersuchungen zwischen Serum und Blasenflüssigkeit bei bullösen Dermatosen. Derm. Wschr. 132, 1327 (1955).

    Google Scholar 

  • Heinke, E., u. R. Doepfmer: In: Handbuch der Haut- u. Geschl.-Kr. Erg. Werk VI/3, S. 296. Fertilitätsstörungen beim Manne. Berlin, Göttingen, Heidelberg: Springer 1960.

    Google Scholar 

  • Herzberg, J. J., u. B. Rohde: Über den Mechanismus der Blasenbildung. I. Nachweis der proteolytischen Aktivität des Blaseninhaltes. Dermatologica (Basel) 118, 396 (1959).

    Google Scholar 

  • Horn, H. D., u. D. Amelung: Die Bedeutung von Transaminasen- und Milchsäuredehydrogenase-Bestimmungen im Serum bei Lebererkrankungen. Dtsch. med. Wschr. 82, 619 (1957).

    Google Scholar 

  • Jacobson, K.: Electrophoretic demonstration of two trypsin inhibitors in human blood serum. Scand. J. clin. Lab. Invest. 5, 97 (1953).

    Google Scholar 

  • Kraut, H., u. R. Körbel-Enkhardt: Das Verhalten des Kallikrein-Inaktivators aus Rinderparotis gegenüber proteolytischen Fermenten. In: Leistungen und Ergebnisse der neuzeitlichen Chirurgie, S. 62. Stuttgart: Thieme 1958.

    Google Scholar 

  • Kutzim, H.: Elektrophoretische Untersuchungen von Cantharidenblaseninhalt und Blutserum. Münch. med. Wschr. 93, 2603 (1951).

    Google Scholar 

  • Landsteiner, K.: Zur Kenntnis der antifermentativen, lytischen und agglutinierenden Wirkungen des Blutserums und der Lymphe. Zbl. Bakt. 1, 27,357 (1900).

    Google Scholar 

  • Laskowski, M., and M. Laskowski jr.: Naturally occuring Trypsin inhibitors. Advanc. Protein Chem. 9, 203 (1954).

    Google Scholar 

  • Launoy, L.: Pouvoir antitryptique du sérum sanguin. Méthode de messure de ses valeurs limites. Leur expression numérique. C. R. Soc. Biol. (Paris) 81, 416 (1919).

    Google Scholar 

  • Leinbrock, A.: Veränderungen der elektrophoretischen Proteinspektren im Serum und in der Blasenflüssigkeit und Verhalten der Serumlabilitätsteste bei verschiedenen Pemphigusformen. Arch. Derm. Syph. (Berl.) 192, 535 (1951).

    Google Scholar 

  • McCann, S. F., and M. Laskowski: Determination of trypsin inhibitor in blood plasma. J. biol. Chem. 204, 147 (1953).

    Google Scholar 

  • Merten, R.: Klinik und Chemie der Proteinasen des menschlichen und tierischen Organismus. Ergebn. inn. Med. Kinderheilk. 2, 111 (1951).

    Google Scholar 

  • Peanasky, R. J., and M. Laskowski: Partial purifaction of the trypsin inhibitor from blood plasma. J. biol. Chem. 204, 153 (1953).

    Google Scholar 

  • Schmitz, A.: Über die Proteinase des Fibrins. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 244, 89 (1936).

    Google Scholar 

  • —: Über die Freilegung von aktivem Trypsin aus Blutplasma. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 250, 37 (1937).

    Google Scholar 

  • —: Über den Trypsin-Inhibitor des Blutes. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 255, 234 (1938).

    Google Scholar 

  • Smith, E. L.: Proteolytic encymes. The encymes, Vol. 1, Part 2 (1951).

  • Stüttgen, G.: Ausmaß und Beeinflussung der Hautproteolyse (Endopeptidasen) bei allergischen und nicht allergischen Hautprozessen. Acta allerg. (Kbh.) 13, 354 (1959).

    Google Scholar 

  • —, W. Beckmann u. M. Tietz-Olschowsky: Hemmung des tryptischen Abbaus von Fermenten durch den Kallikrein-Inaktivator. Klin. Wschr. 40, 23, 1206 (1962).

    Google Scholar 

  • — u. H. Wüst: Die Blasenbildung in der Haut in fermentchemischer Sicht. Arch. klin. exp. Derm. 206, 403 (1957).

    Google Scholar 

  • Todd, E. W.: Quantitative Studies on the total plasmin and the trypsin inhibitor of human blood serum. I. Method for the titration of total plasmin and of trypsin inhibitor. J. exp. Med. 89, 295 (1949).

    Google Scholar 

  • Weber, G.: Vergleichende fermentchemische Untersuchungen im Blut- und Hautblasenserum. Zbl. Haut- u. Geschl.-Kr. 102, 238 (1959).

    Google Scholar 

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Stüttgen, G., Thiel, H. Quantitative Messungen des tryptischen Abbaus der milchsäuredehydrogenase im menschlichen serum, in Hautblasenflüssigkeit und im Sperma. Arch. klin. exp. Derm. 216, 287–298 (1963). https://doi.org/10.1007/BF00483225

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