Zeitschrift für Kinderheilkunde

, Volume 96, Issue 2, pp 163–171 | Cite as

Geringere Aktivität der DPN-abhängigen Methämoglobinreduktase in Neugeborenenerythrocyten als Ursache der Minderleistung bei der Methämoglobinreduktion

  • Christian Gärtner
Article

Zusammenfassung

Die von Künzer u. Schneider 1953 beschriebene Minderleistung der Neugeborenenerythrocyten bei der enzymatischen Methämoglobinreduktion ist nach dem Ergebnis dieser Untersuchungen Folge einer geringeren Aktivität der DPN-Methämoglobinreduktase (DPN-Diaphorase).

Zum Vergleich der Aktivitäten wurde für das Enzym ein Test ausgearbeitet, der DPN-H als Substrat und Methämoglobin als Elektronenacceptor verwendet. Die Michaeliskonstante des Systems für DPN-H beträgt 9×10-4 Mol/l. Nikotinsäureamid (13,2 M) beschleunigt die Reaktion nicht; Atebrin hemmt sie zu 50% in einer Konzentration von 1,5×10-3 M.

Mit diesem Test erhielten wir in Hämolysaten von Nabelschnurblut nur zwei Drittel der Aktivität von Hämolysaten Erwachsener. Der Unterschied blieb auch dann bestehen, wenn Enzymlösungen aus Nabelschnurbzw. Erwachsenenblut dasselbe Methämoglobin (einer Patientin mit kongenitalem Reduktasedefekt) angeboten wurde.

Die Minderleistung der Neugeborenenerythrocyten kommt also weder durch die Anwesenheit von fetalem Hämoglobin noch durch Geschwindigkeitsdifferenzen bei der Bildung von DPN-H zustande. Nach Zusatz von 10 μg FAD glich sich die Reaktionsgeschwindigkeit der Nabelschnurhämolysate an die der Erwachsenen an, die selbst nicht verändert wurde.

Summary

Evidence has been obtained that the diminished enzymatic reduction of methemoglobin in erythrocytes from newborns reported by Künzer and Schneider is due to a decreased activity of the DPN-methemoglobinreduktase (DPN-Diaphorase).

A new assay-system with DPN-H as the substrate and methemoglobin as the electron acceptor is described. In this system the Michaelisconstant for DPNH is 9×10-4 Mol/l. 13,2 M Nicotinamid does not accelerate the reaction; the enzyme is 50% inhibited by 1,5 m M atebrine.

Applying this assay-system we found in hemolysates from cord blood only 2/3 of the activity in hemolysates of adults. The same difference was observed when hemolysates from newborns and adults were incubated with the same methemoglobin (from a patient with congenital defect of the reductase). In consequence the slower methemoglobin reduction in cord blood cannot be due to the presence of fetal hemoglobin nor to a decreased rate of DPNH-formation. After addition of 10 μg FAD to both reaction mixtures the enzymatic activity of the hemolysates from cord blood reached the activity of the hemolysates from adults which itself was not altered.

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Copyright information

© Springer-Verlag 1966

Authors and Affiliations

  • Christian Gärtner
    • 1
    • 2
    • 3
  1. 1.Universitäts-Kinderklinik Freiburg i. Brsg.FreiburgDeutschland
  2. 2.Universitäts-Kinderklinik TübingenTübingenDeutschland
  3. 3.Biochemisches Institut der UniversitätFreiburg i. Br.

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