Archiv für Mikrobiologie

, Volume 62, Issue 4, pp 349–357 | Cite as

Oxidation of reduced nicotinamide adenine dinucleotide in Rhodospirillum rubrum

II. A reversible, temperature dependent activation of ApoNADH dehydrogenase


An active form of ApoNADH Dehydrogenase [NADH: (acceptor) oxidoreductase, EC] from R. rubrum can be obtained by incubating the apoenzyme at 20° C without flavin. Subsequent lowering the temperature to 0° C decreases the activity to the original level. The whole process can be repeated.

The addition of flavin stabilizes the active form, so that no decrease is observed after the temperature has been dropped to 0° C. Here FMN is 30–40 times more effective than FAD. The activated apoenzyme, containing FMN, is again the normal functional form of NADH Dehydrogenase, showing its properties.

It is assumed, that during the preparation of the apoenzyme the prosthetic group is not removed from the proteinmolecule but is altered in its binding to or in its position at the molecule. This leads to an equilibrium between a form of low and of higher activity of the apoenzyme, which, by changing the temperature, can be shifted to either side.

It is possible to remove the prosthetic group still present at the apoenzyme by dialysis or by gelfiltration with Sephadex. The resulting protein can now be activated only in the presence of flavin.


NADH Adenine Active Form Dinucleotide Nicotinamide 
These keywords were added by machine and not by the authors. This process is experimental and the keywords may be updated as the learning algorithm improves.

Verwendete Abkürzungen


reduziertes Nicotinamid-Adenin-Dinucleotid





Oxydation von reduziertem Nicotinamid-Adenin-Dinucleotid in Rhodospirillum rubrum

II. Über eine reversible, temperaturabhängige Aktivierung der ApoNADH-Dehydrogenase


Das Apoenzym der NADH-Dehydrogenase [NADH: (acceptor) oxidoreductase, EC] aus R. rubrum kann durch Inkubation bei 20° C ohne Flavin in eine aktive Form übergeführt werden. Durch Absenken der Temperatur auf 0° C wird die wenig aktive Form wiederhergestellt. Der gesamte Vorgang kann beliebig wiederholt werden.

Flavin stabilisiert die aktive Form, so daß bei Wechsel der Temperatur auf 0° C keine Abnahme der Aktivität mehr eintritt. Dabei hat FMN etwa 30–40fach größere Wirksamkeit als FAD. Das aktivierte, FMN enthaltende Apoenzym ist wieder die normale funktionsfähige Form der NADH-Dehydrogenase und zeigt deren Eigenschaften.

Es wird vermutet, daß bei der Herstellung des Apoenzyms die prosthetische Gruppe in ihrer Bindung oder Lage am Enzymmolekül verändert, jedoch nicht abgespalten wird. Daraus resultiert der Zustand eines durch Temperaturwechsel verschiebbaren Gleichgewichtes zwischen einer wenig aktiven und einer aktiven Form des Apoenzyms.

Die noch am Apoenzym befindliche prosthetische Gruppe kann durch Dialyse oder Gelfiltration mit Sephadex entfernt werden. Das Apoenzym ist jetzt nur noch bei Zusatz von Flavin aktivierbar.


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  1. Boll, M.: Oxydation von reduziertem Nicotinamid-Adenin-Dinucleotid in Rhodospirillum rubrum I. Charakterisierung einer löslichen NADH-Dehydrogenase. Arch. Mikrobiol. 62, 94–110 (1968).Google Scholar
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Copyright information

© Springer-Verlag 1968

Authors and Affiliations

  • M. Boll
    • 1
  1. 1.Lehrstuhl für Mikrobiologie der Universität Freiburg i. Br.Freiburg i. Br.

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