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Archiv für Mikrobiologie

, Volume 64, Issue 3, pp 239–243 | Cite as

Decarboxylierung von L-Methionin durch Proteus vulgaris und Bacillus sphaericus

  • Thomas Hartmann
  • Eckhard Bast
Article

Zusammenfassung

Acetonpräparate von Proteus vulgaris und Bacillus sphaericus ATCC 245 sowie in geringerem Umfang Umpflanzkulturen der Pilze Claviceps purpurea und Penicillium nigricans decarboxylieren L-Methionin zu 3-Methylmeracaptopropylamin (MMPA). Die Identität des Decarboxylierungsproduktes mit authentischem MMPA wurde durch chromatographischen Vergleich und übereinstimmende Schmelzpunkte der Pikrate und DNP-Derivate gesichert. Es wird angenommen, daß die Methionindecarboxylierung durch eine substratunspezifische Decarboxylase für neutrale Aminosäuren katalysiert wird. Das entsprechende Enzym bei P. vulgaris wäre die von Ekladius et al. (1957) beschriebene Valin/Leucin-Carboxy-lyase (E.C. 4.1.1.14).

Decarboxylation ofL-Methionine in Proteus vulgaris and Bacillus sphaericus

Summary

Acetone powders of Proteus vulgaris and Bacillus sphaericus ATCC 245 as well as to some lower extent washed suspensions of the fungi Claviceps purpurea and Penicillium nigricans decarboxylate L-methionine to 3-methyl-mercaptopropylamine (MMPA). Identity of the product of decarboxylation with authentic MMPA was proved by chromatographic comparison and conformance of the melting points of the picrates and DNP-derivatives. It is assumed that the decarboxylation of methionine is catalyzed by a substrate-unspecific decarboxylase of neutral amino acids. The respective enzyme in P. vulgaris would be the valine/leucine-carboxylyase (E.C. 4.1.1.14) already described by Ekladiuset al. (1957).

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Copyright information

© Springer-Verlag 1969

Authors and Affiliations

  • Thomas Hartmann
    • 1
  • Eckhard Bast
    • 1
  1. 1.Pharmakognostisches Institut der Universität BonnBonnDeutschland

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