Archiv für Mikrobiologie

, Volume 89, Issue 3, pp 223–231 | Cite as

Äpfelsäurestoffwechsel bei Saccharomyces

II. Anreicherung und Eigenschaften eines Malatenzyms
  • E. Fuck
  • G. Stärk
  • F. Radler
Article

Zusammenfassung

  1. 1.

    Aus Saccharomyces cerevisiae St. 79 konnte durch Protamin-und Ammoniumsulfatfällung sowie durch Chromatographie an DEAE-Cellulose ein Malatenzym [l-Malat: NAD(P) Oxidoreduktase, decarboxylierend, E.C. 1.1.1.38 oder 40] angereichert und von Malat-Dehydrogenase (l-Malat: NAD Oxidoreduktase, E.C. 1.1.1.37) weitgehend abgetrennt werden.

     
  2. 2.

    Neben Mn++-Ionen benötigt das Malatenzym der Hefe NAD oder NADP, bei einem optimalen pH-Wert von 7,5. Es ist spezifisch für l-Malat, d-Malat wird nicht umgesetzt. Die Enzympräparate decarboxylierten Oxalessigsäure bei Abwesenheit von NAD.

     
  3. 3.

    Die Km Werte von Malatenzym sind für l-Malat 5 · 10-2 M, für NAD 5 · 10-4 M und für Mangan 1,4 · 10-4 M.

     
  4. 4.

    Ein Zusatz von Phosphoenolpyruvat ergab eine Aktivierung des Malatenzyms im Bereich niedriger Substratsättigung.

     

Malic acid metabolism of Saccharomyces

II. Partial purification and characteristics of a “malic” enzyme

Summary

  1. 1.

    A “malic” enzyme [l-malate: NAD(P)oxidoreductase, decarboxylating; E.C. 1.1.1.38 or 40] was isolated from Saccharomyces cerevisiae strain 79 by precipitation with protamine sulphate, precipitation with ammonium sulphate, and chromatography on DEAE-cellulose. The “malic” enzyme was partially separated from malate dehydrogenase (l-malate: NAD oxidoreductase E.C. 1.1.1.37).

     
  2. 2.

    The “malic” enzyme activity depended on the presence of Mn++-ions and reacted with NAD or NADP. The pH-optimum was pH 7.5. The enzyme preparations decarboxylated oxaloacetate in the absence of NAD; d-malate was not decomposed.

     
  3. 3.

    The Km values of the malic enzyme from this strain of S. cerevisiae were 5·10-2 M for l-malate, 5·10-4 M for NAD, and 1.4·10-4 for manganese.

     
  4. 4.

    Phosphoenolpyruvate activated the “malic” enzyme at low concentrations of the substrate, l-malate. Several other possible activators were found ineffective.

     

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Copyright information

© Springer-Verlag 1973

Authors and Affiliations

  • E. Fuck
    • 1
  • G. Stärk
    • 1
  • F. Radler
    • 1
  1. 1.Institut für Mikrobiologie und Weinforschung der Johannes Gutenberg-UniversitätMainz

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