Zusammenfassung
Es werden qualitative und quantitative Bestimmungen von Enzym-Aktivitäten beim Äpfelsäure-Milchsäurebakterium Stamm “L” beschrieben.
An Malat abbauenden Fermenten enthält Bacterium “L” neben einer Malat-Dehydrogenase auch Malic-Enzym. Die festgestellte Oxalessigsäure decarboxylierende Wirkung dürfte nicht dem Malic-Enzym, sondern einer selbständigen Oxalessigsäure-Decarboxylase zuzuordnen sein. Für den l-Äpfelsäureabbau durch Malic-Enzym sind nämlich freie Thiol-grouppen erforderlich, nicht aber für die Oxalessigsäure-Decarboxylierung. Auch unterscheiden sich die Michaelis-Konstanten der Enzym-Substrat-Komplexe wesentlich.
Ferner ist die Funktion des Biotins getestet. Während die CO2-Freisetzung aus l-Äpfelsäure durch Malic-Enzym von Avidin praktisch nicht gehemmt wird, ist die Hemmung bei der Oxalessigsäure-Decarboxylierung stark ausgeprägt. Daraus läßt sich schließen, daß die Oxalessigsäure-Decarboxylase aus Bacterium “L” ein Biotinproteid darstellt.
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Teil der Diplomarbeit B. Holbach-Simon, Mainz 1964.
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Flesch, P., Holbach, B. Zum Abbau der l-Äpfelsäure durch Milchsäurebakterien. Archiv. Mikrobiol. 51, 401–413 (1965). https://doi.org/10.1007/BF00408922
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