Chromatographic separation of calf and ox lens proteins

Summary

Employing column chromatography on DEAE-cellulose, the soluble proteins from calf-lens nuclei and cortices and ox-lens nuclei and cortices have been fractionated. Ten fractions were obtained from the nuclei of calf-lenses while eleven fractions were obtained from the cortices. The soluble proteins from both nuclei and cortices of ox-lenses were separated into nine fractions. Fraction number I from the calf-lens nuclei contained 57% of the fractionated protein while fraction I from the calf-lens cortices contained only 13.4%. Similarily the nuclear fraction I from the ox-lenses contained 22.2% while the cortical fraction I was only 5.2%. This striking difference between the percentages of fraction I in the calf-lens nucleus, which contains the proteins which are first synthesized, and the cortex of the ox-lens which contains the most recently synthesized proteins leads the authors to the assumption that this fraction may represent protein that is synthesized very early in life and therefore may correspond to the “embryonic protein” found after electrophoretical separation by François and Rabaey and by Kleifeld et al.

Zusammenfassung

Durch Säulenchromatographie mit Deae-Cellulose wurden die wasserlöslichen Eiweiße von Kern und Rinde von Kälber- und Rinderlinsen getrennt. Vom Kern der Kälberlinsen wurden 10, von der Rinde 11 Fraktionen ermittelt. Im Kern und in der Rinde von Rinderlinsen konnten jeweils 9 Fraktionen erhalten werden. In Fraktion I vom Kälberlinsenkern findet man 57% des wasserlöslichen Eiweißes, in der Rinde ist der prozentuale Anteil dieser Fraktion auf 13,4% zurückgegangen. Der Kern der Rinderlinse enthält 22,2% gegenüber 5,2% in der Rinderlinsen-Rinde. Der Anteil dieser Fraktion ist also besonders hoch in den Linsenteilen, die zu einem frühen Zeitpunkt des individuellen Lebens synthetisiert worden sind. Der Gehalt nimmt in der Linsenrinde, die ja im Wachstumsprozeß zu einem späteren Zeitpunkt des Lebens gebildet wird, ab. Diese Fraktion I entspricht möglicherweise dem „embryonalen Eiweiß“, das von François und Rabaey und von Kleifeld et al. durch elektrophoretische Trennung nachgewiesen werden konnte.