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Zur Kenntnis der sogenannten Glucose-oxydase

V. Mitteilung Zur Physiologie und Enzymatik der Gluconsäure-Gärung durch Aspergillus niger

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Zusammenfassung

  1. 1.

    Eine Reihe von Aspergillus niger-Stämmen bildet auf den Nährmedien von Czapek-Dox oder D. Müller Glucoseoxydase, nicht dagegen auf Molliard-Nährlösung. Submerszüchtung liefert im allgemeinen etwas aktiveres Mycelmaterial als Oberflächenkultur.

  2. 2.

    In Extrakten aus glucoseoxydase-haltigem Mycel durchschnittlicher Aktivität (Q O 2 25–150) its die Aktivität von typischen Enzymen des Embden-Meyerhof-Abbaus (Hexokinase, Aldolase, Triosephosphatdehydrogenase) auf einen Bruchteil (2/5 bis 1/6) gegenüber glucosseoxydasefrei gezüchtetem Mycel reduziert. Weniger ausgeprägt ist eine entsprechende Reduktion (etwa 30%) in der Aktivität von typischen Enzymen des Warburg-Dickens-Abbaus (Glucose-6-phosphat-und 6-Phosphogluconat-dehydrogenase). Wird in einer Müller-Nährlösung die Zuckerkonzentration von (normal) 5% auf 30% gesteigert, dann erhöht sich nur die Glucoseoxydase-Aktivität ums Mehrfache, die Aktivität der Enzyme des phosphorylierenden Abbaus fällt durchweg erheblich ab.

  3. 3.

    Während die Aktivität der Glucoseoxydase in Müller-Mycel zwischen 2. und 3. Züchtungstage aufs Mehrfache ansteigt, um dann sehr langsam abzufallen, sinkt die Aktivität der Enzyme des phosphorylierenden Zuckerabbaus schon vom 2. oder 3. Tage an ab und ist am 4. Tage praktisch verschwunden.

  4. 4.

    Während Glucoseoxydase ein ziemlich breites Optimalgebiet zwischen pH 4,5 und 6,5 aufweist und selbst bei pH 3 noch rund 1/3 der optimalen Aktivität zeigt, haben alle untersuchten Enzyme des phosphorylierenden Zuckerabbaus steilere Aktivitäts-pH-Kurven mit ausgeprägten Optima zwischen pH 7,3 und 8,6; nur Triosephosphat-dehydrogenase zeigt bei pH 5 noch merkliche Aktivität.

  5. 5.

    Die unter 2. bis 4. angeführten Befunde machen das Zustandekommen der Gluconsäure-Gärung auf Kosten der phosphorylierenden Abbauformen, insbesondere des sonst überwiegenden Embden-Meyerhof-Abbaus, durch entsprechend „geprägtes” Mycel enzymatisch verständlich.

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Authors and Affiliations

  1. Institut für Gärungswissenschaft und Enzymchemie der Universität Köln, Köln, Deutschland

    W. Franke, G. Eichhorn, L. Möchel & I. Bertram

Authors
  1. W. Franke
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  2. G. Eichhorn
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  3. L. Möchel
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  4. I. Bertram
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Additional information

Herrn Prof. Hans von Fuler, Stockholm, zum 90. Geburtstage gewidmet

IV. Mitteilung: Freimann, J., u. W. Franke: Justus Liebigs Ann. Chem. 559, 199 (1948).

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Franke, W., Eichhorn, G., Möchel, L. et al. Zur Kenntnis der sogenannten Glucose-oxydase. Archiv für Mikrobiologie 46, 96–116 (1963). https://doi.org/10.1007/BF00406388

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