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Die Feinstruktur von Milz und Leber bei experimenteller Amyloidose

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Zeitschrift für Zellforschung und Mikroskopische Anatomie Aims and scope Submit manuscript

Zusammenfassung

Experimentell erzeugtes Amyloid besteht aus einer faserigen Komponente und einer homogenen Kittsubstanz. Darin eingelagert sieht man regelmäßig Thrombocyten. Die faserige Komponente des Amyloids besitzt eine andere Struktur als Reticulum- und Kollagenfasern und verhält sich nach Kontrastierung mit Schwermetallsalzen anders als diese. Mit großer Wahrscheinlichkeit handelt es sich bei den Fasern um die Eiweißkomponente der amyloiden Substanz. Das Amyloid stellt ein rein zwischenzelliges Differenzierungsprodukt dar, es tritt niemals intrazellulär auf.

Während der amyloiderzeugenden Behandlung kommt es zu einer plasmazellulären Transformation von Zellen in der roten Pulpa der Milz. Vergleichbare Erscheinungen zeigen sich auch in der Leber. Die Amyloiddepots liegen häufig in unmittelbarer Nachbarschaft von Plasmazellen. Das Cytoplasma, insbesondere Ergastoplasmalamellen von Plasmazellen stehen oft mit dem Amyloid ohne Zwischenschaltung von Zellmembranen in unmittelbarem Kontakt. Diese Befunde sprechen für eine Beteiligung von Plasmazellen bei der Amyloidentstehung. Insbesondere können sie das regelmäßige Auftreten von Antigen-Antikörper-komplexen im Amyloid verständlich machen.

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Herrn Prof. Dr. E. Letterer zum 30. 6. 60 gewidmet.

Die Untersuchung wurde mit Hilfe der Deutschen Forschungsgemeinschaft durchgeführt.

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Caesar, R. Die Feinstruktur von Milz und Leber bei experimenteller Amyloidose. Zeitschrift für Zellforschung 52, 653–673 (1960). https://doi.org/10.1007/BF00339852

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