Zusammenfassung
Experimentell erzeugtes Amyloid besteht aus einer faserigen Komponente und einer homogenen Kittsubstanz. Darin eingelagert sieht man regelmäßig Thrombocyten. Die faserige Komponente des Amyloids besitzt eine andere Struktur als Reticulum- und Kollagenfasern und verhält sich nach Kontrastierung mit Schwermetallsalzen anders als diese. Mit großer Wahrscheinlichkeit handelt es sich bei den Fasern um die Eiweißkomponente der amyloiden Substanz. Das Amyloid stellt ein rein zwischenzelliges Differenzierungsprodukt dar, es tritt niemals intrazellulär auf.
Während der amyloiderzeugenden Behandlung kommt es zu einer plasmazellulären Transformation von Zellen in der roten Pulpa der Milz. Vergleichbare Erscheinungen zeigen sich auch in der Leber. Die Amyloiddepots liegen häufig in unmittelbarer Nachbarschaft von Plasmazellen. Das Cytoplasma, insbesondere Ergastoplasmalamellen von Plasmazellen stehen oft mit dem Amyloid ohne Zwischenschaltung von Zellmembranen in unmittelbarem Kontakt. Diese Befunde sprechen für eine Beteiligung von Plasmazellen bei der Amyloidentstehung. Insbesondere können sie das regelmäßige Auftreten von Antigen-Antikörper-komplexen im Amyloid verständlich machen.
Literatur
Caulfield, J. B.: Effects of varying the vehicle of OsO4 in tissue fixation. J. biophys. biochem. Cytol. 3, 827–829 (1957).
Cohen, A. S., and E. A. Calkins: Electron microscopic observations on a fibrous component in amyloid of diverse origin. Nature (Lond.) 183, 1202–1203 (1959).
Coons, A. H., E. H. Leduc and J. M. Connolly: Studies on antibody production. I. A method for the histochemical demonstration of specific antibody and its application to a study of the hyperimmune rabbit. J. exp. Med. 102, 49–60 (1955).
Cossel, L.: Elektronenmikroskopische Untersuchungen zur Frage des Disseschen Raumes in der Leber. Klin. Wschr. 37, 743–753 (1959).
Diezel, P. B., u. A. Pfleiderer: Histochemische und polarisationsoptische Untersuchungen am Amyloid. Virchows Arch. path. Anat. 332, 552–567 (1959).
Divry, P., et M. Florkin: Sur les propriétées optiques de l'amyloide. C.R. Soc. Biol. (Paris) 97, 1808–1810 (1927).
Ehrich, W. E., D. L. Drabkin and C. Forman: Nucleic acids and the production of antibody by plasma cells. J. exp. Med. 90, 157–168 (1949).
Fagraeus, A.: The plasma cellular reaction and its relation to the formation of antibody in vitro. J. Immunol. 58, 1–13 (1948).
Kellenberger, E., W. Schwab u. A. Ryter: Polyester als Einbettungsmaterial in der Elektronenmikroskopie. Experientia (Basel) 12, 421 (1956).
Klein, P., u. P. Burkholder: Ein Verfahren zur fluoreszenzoptischen Darstellung der Komplementbindung und seine Anwendung zur histoimmunologischen Untersuchung der experimentellen Nierenanaphylaxie. Dtsch. med. Wschr. 84, 2001–2004 (1959).
Kuczynski, M.: Neue Beiträge zur Lehre vom Amyloid. Klin. Wschr. 2, 727–730 (1923).
Letterer, E.: Studien über Art und Entstehung des Amyloids. Beitr. path. Anat. 75, 486–588 (1926).
Letterer, E.: Neue Untersuchungen über die Entstehung des Amyloids. Virchows Arch. path. Anat. 293, 34–72 (1934).
Letterer, E., W. Gerok u. G. Schneider: Vergleichende Untersuchungen über den Aminosäurenbestand von Serum-Eiweiß, Leber-Eiweiß, Amyloid, Hyalin und Kollagen. Virchows Arch. path. Anat. 327, 327–342 (1955).
Loeschcke, A.: Vorstellungen über das Wesen von Hyalin und Amyloid aufgrund von serologischen Versuchen. Beitr. path. Anat. 77, 231–239 (1927).
Miller, F., u. A. Bohle: Vergleichende licht- und elektronenmikroskopische Untersuchungen an der Basalmembran der Glomeruluscapillaren der Maus bei experimentellem Nierenamyloid. Klin. Wschr. 34, 1204–1210 (1956).
Missmahl, H. P., u. M. Hartwig: Polarisationsoptische Untersuchungen an der Amyloidsubstanz. Virchows Arch. path. Anat. 324, 489–508 (1953).
Romhanyi, G.: Über die submikroskopische Struktur des Amyloids. Schweiz. Z. Path. 12, 253–262 (1949).
Rüttner, J. R., u. A. Vogel: Elektronenmikroskopische Untersuchungen an der Lebersinusoidwand. Verh. Dtsch. Ges. Path., 41. Tagg, S. 314–320, 1958.
Stoeckenius, W.: Weitere Untersuchungen am lymphatischen Gewebe. Verh. Dtsch. Ges. Path., 41. Tagg, S. 304–311, 1958.
Stoeckenius, W.: Elektronenmikroskopische Untersuchungen am Reticulum der Milz. Verh. Dtsch. Ges. Path., 42. Tagg, S. 351–353, 1959.
Teilum, G.: Cortisone-ascorbic acid interaction and the pathogenesis of amyloidosis. Mechanism of action of cortisone on mesenchymal tissue. Ann. rheum. Dis. 11, 119–136 (1952).
Teilum, G.: Periodic acid-Schiff-positive reticuloendothelial cells producing glycoprotein: Functional significance during formation of amyloid. Amer. J. Path. 22, 945–960 (1956).
Vogt, A., u. H. G. Kochem: Histologische Untersuchungen mit fluoresceinmarkiertem Antikomplement. Nachweis komplementbindender Substanzen im Amyloid. Z. Zellforsch. 52, 640–652 (1960).
Watson, M. L.: Staining of tissue sections for electron microscopy with heavy metals. J. biophys. biochem. Cytol. 4, 727–730 (1958).
Weiss, L.: A study of the structure of splenic tissues in man and the albino rat with the light microscope and the electron microscope. J. biophys. biochem. Cytol. 3, 599–610 (1957).
Wellensiek, H. J.: Zur submikroskopischen Morphologie von Plasmazellen mit Russelschen Körperchen und Eiweißkristallen. Beitr. path. Anat. 118, 173–202 (1957).
Author information
Authors and Affiliations
Additional information
Herrn Prof. Dr. E. Letterer zum 30. 6. 60 gewidmet.
Die Untersuchung wurde mit Hilfe der Deutschen Forschungsgemeinschaft durchgeführt.
Rights and permissions
About this article
Cite this article
Caesar, R. Die Feinstruktur von Milz und Leber bei experimenteller Amyloidose. Zeitschrift für Zellforschung 52, 653–673 (1960). https://doi.org/10.1007/BF00339852
Received:
Issue Date:
DOI: https://doi.org/10.1007/BF00339852