Einige Eigenschaften der Anilin-hydroxylierenden Enzyme in Mikrosomen

Zusammenfassung

Die Untersuchung verschiedener Einwirkungen auf die C-Hydroxylierung von Anilin sowie auf die N-Hydroxylierung von Anilin und von N-Äthylanilin durch NADPH-abhängige Enzyme in Mikrosomen ergab, daß diese Reaktionen nicht von einem, sondern jede von einem anderen Enzym katalysiert werden.

C-Hydroxylierung und N-Hydroxylierung des Anilins waren verschieden in der Abhängigkeit von der Anilinkonzentration, in ihrem Verhältnis in Leber- und Lungenmikrosomen, in der Beeinflussung durch Schlangengift-Phospholipase, 2,4-Dichlorphenol, N-Äthylmaleinimid und p-Chlormercuribenzoat.

N-Hydroxylierung von Anilin und N-Hydroxylierung von N-Äthylanilin wurden durch 2,4-Dichlorphenol, N-Äthylmaleinimid, p-Chlormercuribenzoat und Semicarbazid jeweils verschieden beeinflußt. 3,4-Benzpyren induzierte die Bildung der Enzyme in Lebern junger Ratten verschieden stark.

N-Methyl-, N-Äthyl-, N-Butyl- und N,N-Diäthylanilin wurden auch von Mikrosomen aus Kaninchenlebern mit verschiedenen Geschwindigkeiten N-hydroxyliert und auch nicht mit gleicher Geschwindigkeit dealkyliert.