Zusammenfassung
2 Tage nach Injektion von H-3-Dopa wurde in mit α-Methyl-Dopa vorbehandelten Melanom-Mäusen (Melanosarkom, Typ Harding-Passey) die H-3-Aktivität in Melanom, Nebenniere, Magen und Leber gemessen.
Die Hemmung der Dopa-Decarboxylase mit α-Methyl-Dopa steigert im Melanom die Bildung von H-3-markiertem Melanin auf den 3- bis 4fachen Wert, während sie ohne Einfluß auf den H-3-Brenzcatechinamin-Gehalt der Nebenniere ist. Dieser Effekt wird durch den langsameren Abbau des Dopa in den behandelten Tieren erklärt.
Die feingewebliche Verteilung der H-3-Aktivität in Melanom, Nebenniere, Magen und Leber, wurde autoradiographisch untersucht. In Melanocyten und Melanophagen sowie in den chromaffinen Zellen von Nebenniere und Magen wurde die H-3-Aktivität stark angereichert.
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Literatur
Arnold, O. H.: Die Bedeutung des α-Methyl-Dopa für die Behandlung der chronischen Hypertonie. Dtsch. med. Wschr. 87, 844–848 (1962).
Bertler, A., and E. Rosengren: On the distribution in brain of monoamines and of enzymes responsible for their formation. Experientia (Basel) 15, 382–384 (1959).
Birkofer, L., u. K. Hempel: Synthese tritium-markierter Aminosäuren hoher spezifischer Aktivität. Chem. Ber. 96, 1373–1381 (1963).
Body, G. A.: Autoradiography in biology and medicine. New York: Academic Press 1955.
Cannon, P. J., R. T. Whitlock, R. C. Morris, M. Angers and J. H. Laragh: The effect of α-methyl-dopa in severe an malignant hypertension. J. Amer. med. Ass. 179, 673–681 (1962).
xxxCarlsson, A., B. Falck and xxxN.-A. Hillarp: Cellular localisation of brain monoamines. Acta physiol. scand. 56, Suppl. 196 (1962).
Clark, W. G.: Studies on inhibition of l-dopa-dekarboxylase in vitro and in vivo. Symposium on the catecholamines, Bethesda, Md., 16.–18. Okt. 1958 p. 330–349. Baltimore: Williams and Wilkins Co. 1959.
Cromartie, R. J. T., and J. Harley-Mason: Melanin and its precursers. 8. The oxydation of methylated 5.6-dihydroxyindoles. Biochem. J. 66, 713–720 (1957).
Eastham, J., H. Westbrook and D. Gonzales: Liquid scintillation detection of tritium in insoluble or quenching organic samples. Tritium in the physical and biological sciences, Vol. I, p. 203–209. Wien: International Atomic Energy Agency 1962.
Erspamer, V.: Recent research in the field of 5-hydroxy-tryptophan and related indolealkylamines. Fortschr. Arzneimittelforsch. 3, 151–368 (1961).
xxxFalck, B.: Observation on the possibilities of the cellular localisation of monoamines amines by fluorescence method. Acta physiol. scand. 56, Suppl. 197 (1962).
Goldstein, M., and J. F. Contrera: The substrate specificity of phenyl-ethylamine-β-hydroxylase. J. biol. Chem. 237, 1898–1902 (1962).
Hansson, E., and W. G. Clark: Studies on dopa-decarboxylase inhibitors in vivo by use of C-14-carboxyl-labeled dopa. Proc. Soc. exp. Biol. (N. Y.) 111, 793–798 (1962).
Hempel, K., u. M. Deimel: Untersuchungen zur gezielten Strahlentherapie des Melanoms und des chromaffinen Systems durch selektive H-3-Inkorporation nach Gabe von H-3-markiertem Dopa. Strahlentherapie 121, 22–45 (1963).
—, u. W. Erb: Autoradiographische Untersuchungen zum Eiweiß- und Melanin-Stoffwechsel der verschiedenen Zellarten des Melanoms der Maus (Typ Harding-Passey). Z. Zellforsch. 58, 125–140 (1962).
Hess, S. M., R. H. Connamacher, M. Ozaki and S. Udenfriend: The effects of α-methyl-dopa and of α-Methyl-meta-tyrosin on the metabolism of norepinephrine and serotonine in vivo. J. Pharmacol. exp. Ther. 134, 129–138 (1961).
Holtz, P., R. Heise u. K. Lüdtke: Fermentativer Abbau von l-Dioxyphenylalanin (Dopa) durch die Niere. Naunyn-Schmiedeberg's Arch. exp. Path. Pharmak. 191, 87–118 (1938).
Martin, G., R. Brendel and J. M. Beiler: Biochemical and pharmacological effects of structural analogs of tyrosine and related compounds. Exp. Med. Surg. 8, 5–14 (1950).
Murphy, G. T., and T. L. Sourkes: The action of anti-dopadecarboxylases on the conversion of 3.4-dihydroxyphenyl-alanine to dopamin in vivo. Arch. Biochem. 93, 338–343 (1961).
Pellerin, J., and A. D'Iorio: Canad. J. Biochem. 33, 1055 (1955).
Romeis, B.: Mikroskopische Technik § 2214. München: Leibniz Verlag 1948.
Schümann, H. J.: Formation of adrenergic transmitters. Ciba foundation Symposium on adrenergic mechanism. Bd.: J. R. Vane, G. E. Wolstenholme and M. O'Connor. London: Churchill Ltd. 1960.
Shaw, K. N. F., A. McMillan and M. D. Armstrong: The metabolism of 3.4-dihydroxyphenyl-alanine. J. biol. Chem. 226, 255–265 (1957).
Westermann, E., H. Balzer u. J. Knell: Hemmung der Serotonin-Bildung durch α-Methyl-Dopa. Naunyn-Schmiedeberg's Arch. exp. Path. Pharmak. 234, 194–205 (1958).
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Hempel, K., Deimel, M. Einfluß des Dopa-Decarboxylase-Hemmers α-Methyl-Dopa auf die Umwandlung von Dopa in Melanin und Brenzcatechinamine. Naunyn - Schmiedebergs Arch 246, 203–214 (1963). https://doi.org/10.1007/BF00245006
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