Zusammenfassung
Durch partielle Oxydation des Hämoglobins zu Hämiglobin wird die Sauerstoffbindung der noch vorhandenen Ferro-Häme in zweifacher Weise verändert. Erstens wird der Sigmoidcharakter der Sauerstoff-bindungskurve mit wachsendem Anteil der Ferri-Häme schwächer; für Blutfarbstofflösungen, in denen 75% der Häme oxydiert sind, ist der Sigmoidexponent der Sauerstoffbindung nur mehr n=1,3. Zweitens nimmt die Affinität zwischen den restlichen Ferro-Hämen und Sauerstoff zu. Daraus wird geschlossen, daß bei der Oxydation des Blutfarbstoffs (Tetra-Hämo-Globin) partiell oxydierte Molekeln, also Hämi-Tri-Hämo-Globin, Di-Hämi-Di-Hämo-Globin und Tri-Hämi-Hämo-Globin, auftreten, und daß die Oxydation eines Häms im Tetra-Hämoglobin auf die Sauerstoffbindung der anderen Häme eine ähnliche Wirkung hat wie seine Bindung an Sauerstoff oder Kohlenoxyd.
Wasserstoffionen hemmen die Sauerstoffbindung des Di-Hämi-Di-Hämo-Globins und Tri-Hämi-Hämo-Globins stärker als die des Tetra-Hämo-Globins. Die Wirkung der Wasserstoffionen nimmt mit ihrer Konzentration bis pH 6 zu und darüber wieder ab.
Durch den Hämiglobineffekt auf die Sauerstoffbindung des Hämoglobins wird die Atmungsfunktion des Blutfarbstoffs noch über den Verlust an Sauerstoffkapazität hinaus beeinträchtigt. Durch die Wirkung der Wasserstoffionen im Atmungszyklus des Blutfarbstoffs werden die physiologisch nachteiligen Auswirkungen des Hämiglobineffektes jedoch eingeschränkt.
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Kiese, M., Klingmüller, G. Die Sauerstoffbindung partiell oxydierten Blutfarbstoffs. Naunyn - Schmiedebergs Arch 207, 655–665 (1949). https://doi.org/10.1007/BF00244627
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