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Der Pathologe

, Volume 19, Issue 2, pp 115–119 | Cite as

Heterogenität des Samenblasenamyloids Immunhistochemischer Nachweis von Lactoferrin und Amyloid vom Präalbumin-Transthyretin-Typ

Immunhistochemischer Nachweis von Lactoferrin und Amyloid vom Präalbumin-Transthyretin-Typ
  • K. Süess
  • H. Moch
  • R. Epper
  • A. Koller
  • U. Dürmüller
  • M. J. Mihatsch
Originalien

Zusammenfassung

Organlimitierte Amyloidablagerungen in den Samenblasen können im höheren Lebensalter auftreten. Die Samenblasenamyloidose konnte bislang keinem bekannten Amyloidtyp zugeordnet werden. In der vorliegenden Studie wurden bei 50 konsekutiven Autopsiefällen von Männern über 50 Jahren die Samenblasen histologisch untersucht, um die Inzidenz und den Phänotyp der Samenblasenamyloidose besser zu charakterisieren. Bei 7 Patienten (14%) wurde eine Samenblasenamyloidose gefunden. Das Amyloid wurde bei diesen Patienten sowie von einem zusätzlichen Fall histochemisch, immunhistologisch und elektronenmikroskopisch charakterisiert. Die Samenblasenamyloidosen waren bei 6 Patienten (75%) mit geringen Amyloidablagerungen im Herzen kombiniert. Die Samenblasenamyloidosen von 6 Patienten (75%) zeigten eine positive Reaktion mit einem Antikörper gegen Lactoferrin, einem in den Samenblasen produzierten Glykoprotein. Bei 4 dieser Patienten bestanden gleichzeitig Amyloidablagerungen im Herzen. Bei diesen Ablagerungen handelte es sich jedoch um einen anderen Amyloidtyp (Immunglobulin Leichtkettenamyloid AL-lambda-Typ). In 2 Fällen (25%) wurde in Herz und Samenblasen der gleiche Amyloidtyp (Präalbumin-Transthyretin-Typ) identifiziert, so daß bei diesen Patienten die Samenblasenamyloidose im Rahmen einer generalisierten Amyloidose aufgetreten ist. Unsere Untersuchungen zeigen, daß die meisten Amyloidablagerungen der Samenblasen organlimitierte Formen sind, die durch Ablagerung von Lactoferrin verursacht werden. Diese Samenblasenamyloidosen sind von einem Begleitbefall im Rahmen einer systemischen senilen Amyloidose abzugrenzen.

Schlüsselwörter Samenblase Lokalisierte Amyloidose Systemische senile Amyloidose Lactoferrin Autopsie 
Key words Localized amyloidosis Seminal vesicle Systemic senile amyloidosis Lactoferrin Autopsy 

Summary

Localized depositions of amyloid in the seminal vesicles may occur in elderly men. Ear-lier immunohistochemical studies have failed to identify immunoreactivity of known amyloid material. In this autopsy study, all seminal vesicles of males older than 50 years were histologically examined to determine incidence and phenotype of seminal vesicle amyloidosis. Seven out of 50 patients (14%) showed depositions of amyloid in the seminal vesicles. These amyloid depositions as well as one additional case were characterized histochemically, immunohistochemically and electronmicroscopically. All but two of these patients (75%) showed simultaneously amyloid depositions in the heart. Lactoferrin immunoreactivity was found in 6 patients (75%). Lactoferrin is an ironbinding, bacteriostatic glycoprotein, which is produced in the seminal vesicles. Four patients with lactoferrin positive amyloid in seminal vesicle showed different amyloid depositions in the heart (immunoglobulin light chain amyloid AL-lambda). Two cases (25%) showed the same amyloid type in heart and seminal vesicles (prealbumin-transthyretin type amyloid). Our study shows that most amyloidoses of the seminal vesicles are organ-limited depositions of lactoferrin. These forms of localized amyloidosis have to be separated from senile systemic amyloidosis with seminal vesicle involvement.

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Copyright information

© Springer-Verlag Berlin Heidelberg 1998

Authors and Affiliations

  • K. Süess
    • 1
  • H. Moch
    • 1
  • R. Epper
    • 1
  • A. Koller
    • 1
  • U. Dürmüller
    • 1
  • M. J. Mihatsch
    • 1
  1. 1.Institut für Pathologie der Universität BaselXX

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