Untersuchungen über die Streptokokken-Diphosphopyridinnucleotidase

I. Partielle Reinigung und Charakterisierung des Enzyms
  • K. F. Petersen
  • H. Kröger
  • H. W. Rotthauwe
Article

Zusammenfassung

  1. 1.

    Durch fraktionierte Ammoniumsulfat-Fällung des Überstandes von Bouillon-Kulturen hämolysierender Streptokokken der Typen A/3, A/4, A/6 und A/12 konnte eine etwa sechsfache Anreicherung eines DPN-spaltenden Enzyms erzielt werden.

     
  2. 2.

    Die papierchromatographische Analyse des Inkubationsansatzes mit diesem Enzympräparat ergab außer dem nicht abgebauten Substrat nur NSA und ADPR. Das angereicherte Enzym kann daher als eine DPNase der Streptokokken angesprochen werden.

     
  3. 3.

    Diese Enzymfraktion, die ihre Aktivität bei längerer Aufbewahrung in gelöstem Zustand nicht verliert, wurde für weitere Untersuchungen zum Nachweis der Anti-DPNase in menschlichen Seren verwendet, über die in einer folgenden Mitteilung berichtet werden soll.

     

Abkürzungen

ADH

Alkohol-dehydrogenase

ADP

Adenosindiphosphat

ADPR

Adenosindiphosphatribose

AMP

Adenosinmonophosphat

ATP

Adenosintriphosphat

DPN

Diphosphopyridinnucleotid; oxydierte Form

DPNH

Diphosphopyridinnucleotid; reduzierte Form

DPNase

Diphosphopyridinnucleotidase

NMN

Nicotinsäureamidmononucleotid

NR

Nicotinsäureamidribosid

NS

Nicotinsäure

NSA

Nicotinsäureamid

P

anorganisches Phosphat

PP

Pyrophosphat

TPN

Triphosphopyridinnucleotid

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Copyright information

© Springer-Verlag 1961

Authors and Affiliations

  • K. F. Petersen
    • 1
    • 2
  • H. Kröger
    • 1
    • 2
  • H. W. Rotthauwe
    • 1
    • 2
  1. 1.Hygiene-Institut der Universität Freiburg i. Br.Deutschland
  2. 2.Physiologisch-Chemischen Institut der Universität Freiburg i. Br.Deutschland

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