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Klinische Wochenschrift

, Volume 43, Issue 18, pp 980–986 | Cite as

Untersuchungen über die Dissoziation vonγ1-Makroglobulinen durch Cysteamin

II. Elektrophoretische Befunde
  • P. G. Scheurlen
  • F. W. Tischendorf
Originalien

Zusammenfassung

Anhand von 20 Fällen vonγM-Globulinvermehrung bei Makroglobulinämie Waldenström, chronischer Lymphadenose (1 Fall) und Purpura hyperglobulinacmica (1 Fall) werden die elektrophoretischen Veränderungen besprochen, die nach Dissoziation des Makroglobulins durch Cysteamin auftreten.

Papierelektrophorese: Nach Dissoziation beobachtet man in einem Teil der Fälle eine Verbreiterung des abnormen schmalbasigen Gradienten, besonders in den Fällen mit Kryo-Makroglobulinämie.

Stärkegel-Elektrophorese: In 5 von 20 Fällen war das Makroglobulin — entgegen der bisherigen Ansicht — im Stärkegel als distinkte Bande anodenwärts der Auftragstelle nachzuweisen. Nach Dissoziation ist die Diffusionsfähigkeit erhöht, die Beweglichkeit ist also größer. Die abnormen Komponenten unterscheiden sich von denjenigen desγA-Plasmocytom-Globulins vor und nach Anwendung von Cysteamin.

Immunoelektrophorese: Makroglobuline, die im Agargel nicht diffundieren oder deren Präcipitate in Deckung mit demγA-Globulin gelegen sind, lassen sich nach Dissoziation mit Cysteamin leicht identifizieren.

Mit den beschriebenen Verfahren konnte das abnormeγM-Globulin der Makroglobulinämie Waldenström in jedem Falle erkannt und nachgewiesen werden.

Die Befunde wurden im Zusammenhang mit den in einer vorausgehenden Mitteilung4 berichteten Ergebnissen der Ultrazentrifugierung und der Viscosimetrie besprochen.

Die Untersuchungen wurden mit Unterstützung durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft, Bad Godesberg, durchgeführt.

Summary

20 sera withγM-globulin increases in Waldenström's macroglobulinemia, chronic lymphadenosis (1 case) and purpura hyperglobulinemica (1 case) served to demonstrate the electrophoretic changes after dissociation of the macroglobulin by cysteamine.

Paper electrophoresis: Part of the sera revealed an enlargement of the abnormal narrow peak which was especially pronounced in cases with cryo-macroglobulinemia.

Starchgel-electrophoresis: In contrast to the traditional view 5 out of 20 sera demonstrated a distinct fraction anodal the insertion slit. Following the dissociation process the proteins were able to enter the gel, i.e. their mobility increased. The abnormal components differed from those ofγA-myeloma globulins prior to and following administration of cystcamine.

Immunoelectrophoresis: Macroglobulins with no diffusion in the agar gel or macroglobulins with precipitin lines completely identical with those ofγA-globulins, were easily detectable and demonstrable following dissociation by cysteamine.

By means of the described methods each case of abnormalγM-globulin in Waldenström's macroglobulinemia was easy to identify.

The findings of this paper are discussed in connection with the ultracentrifugal and viscosimetric results of a previous paper4.

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Copyright information

© Springer-Verlag 1965

Authors and Affiliations

  • P. G. Scheurlen
    • 1
    • 2
  • F. W. Tischendorf
    • 1
    • 2
  1. 1.Aus der Medizinischen Universitätsklinik KölnGermany
  2. 2.der Medizinischen Universitätsklinik TübingenGermany

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