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Nachweis und Verteilungsmuster der sauren Carboxypeptidase in menschlichen Geweben und ihre Beziehung zur Kathepsin-Aktivität

Zusammenfassung

In der vorliegenden Arbeit wurde anhand einer Anreicherung der Nachweis der sauren Carboxypeptidase (Substrat: Ser-Leu-Leu) in menschlichem Gewebe erbracht. Die Aktivität dieses Enzyms wurde in mehreren Organen gleichzeitig mit der hämoglobinspaltenden Kathepsinaktivität bestimmt. Dabei wiesen übereinstimmend Nebenniere, dann abfallend Pankreas und Leber die höchsten Konzentrationen beider Enzyme auf, die niedrigsten Aktivitäten wurden für beide Enzyme im Gehirn und in der Lunge gemessen. Die Schwankungsbreite des Kathepsins in den verschiedenen Geweben war allerdings wesentlich geringer als die der sauren Carboxypeptidase. Ein möglicher Synergismus beider Enzyme wurde diskutiert.

Summary

By purification the acid carboxypeptidase (substrate: Ser-Leu-Leu) was shown to be present in human tissues. The activity of this enzyme was determined in several organs simultaneously with the hemoglobin splitting activity of cathepsin. In accordance, the highest activities of both enzymes were found in the suprarenal bodies followed by pancreas and liver. The lowest activities were determined in the brain and the lungs. The fluctuation of the cathepsin activities in the different organs was distinctly less than those activities of the acid carboxypeptidase. A possible synergism of both enzymes was discussed.

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Literatur

  1. 1.

    Haschen, R. J., andK. Krug: Distribution patterns of proteolytic enzymes in normal and leukemic human leukocytes. Nature (Lond.)209, 511 (1966).

  2. 2.

    Boyer, P. D., H. Lardy, andK. Myrbäck: The enzymes, vol. IV. New York: Academic Press 1960.

  3. 3.

    Fruton, J. S., G. W. Irving, andM. Bergmann: On the proteolytic enzymes of animal tissues. III. The proteolytic enzymes of beef spleen, beef kidney, and swine kidney. Classification of the cathepsins. J. biol. Chem.141, 763 (1941).

  4. 4.

    Greenbaum, L. M., andJ. S. Fruton: Purification and properties of beef spleen cathepsin D. J. biol. Chem.226, 173 (1957).

  5. 5.

    Dhar, S. C., andS. M. Bose: Purification, crystallisation and properties of cathepsin C from beef spleen. Leather Science11, 309 (1964).

  6. 6.

    Planta, R. J., andM. Gruber: Chromatographic purification of the thiol enzyme cathepsin C. Biochim. biophys. Acta (Amst.)89, 503 (1964).

  7. 7.

    Press, E. M., R. R. Porter, andJ. Cebra: The isolation and properties of a proteolytic enzyme, cathepsin D, from bovine spleen. Biochem. J.74, 501 (1960).

  8. 8.

    Lapresle, C., andT. Webb: Study of a proteolytic enzyme from rabbit spleen. Biochem. J.76, 538 (1960).

  9. 9.

    Lapresle, C., andT. Webb: The purification and properties of a proteolytic enzyme, rabbit cathepsin E, and further studies on rabbit eathepsin D. Biochem. J.84, 455 (1962).

  10. 10.

    Duve, C. de, R. Wattiaux, andP. Baudhuin: Distribution of enzymes between subcellular fraktions in animal tissues. Advanc. Enzymol.24, 291 (1962).

  11. 11.

    Firfarova, K. F., A. D. Morozkin andV. N. Orekhovich: Biokhimiya (Moskau)29, 673 (1964).

  12. 12.

    Dannenberg, A. M., andE. L. Smith: Action of proteinase I of bovine lung. J. biol. Chem.215, 55 (1955).

  13. 13.

    Siebert, G., A. Schmitt u.G. Träxler: Reinigung und proteolytische Spezifität eines neuen Kathepsins aus Dorschmilz. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem.332, 160 (1963).

  14. 14.

    Siebert, G., A. Schmitt u.R. von Malortie: Reinigung und Eigenschaften von Dorschmuskel-Kathepsin. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem.342, 20 (1965).

  15. 15.

    Woesner, J. F., Jr.: Int. Rev. Connective Tissue Res.3, 201 (1965).

  16. 16.

    Lundblad, G., M. L. Bernbäck, andC. Wideman: Proteolytic activity in human thyroid extracts. Acta chem. scand.20, 675 (1966).

  17. 17.

    Kregar, J., V. Turk, andD. Lebez: Purification and some properties of the cathepsin from the small intestinal mucosa of pig. Enzymologia33, 80 (1967).

  18. 18.

    Barrett, A. J.: Lysosomal acid proteinase of rabbit liver. Biochem. J.104, 601 (1967).

  19. 19.

    Bouma, J. M. W., andM. Gruber: Intracellular distribution of cathepsin B and cathepsin C in rat liver. Biochim. biophys. Acta (Amst.)113, 350 (1966).

  20. 20.

    Balasubramaniam, K., andW. Deiss Jr.: Characteristics of thyroid lysosomal cathepsin. Biochim. biophys. Acta (Amst.)110, 564 (1965).

  21. 21.

    Reich, G.: Reinigung, Eigenschaften und Wirkungsweise des Kathepsins und der sauren Carboxypeptidase aus Rinderaortengewebe. Inaug.-Diss. Tübingen 1967.

  22. 22.

    Dixon, M., andE. C. Webb: Enzymes, II. ed., p. 748. London: Longmans, Green & Co. 1965.

  23. 23.

    Greenbaum, L. M., andR. Sherman: Studies on catheptic carboxypeptidase. J. biol. Chem.237, 1082 (1962).

  24. 24.

    Hansen, H., P. Herrmann u.W. Blech: Acylase-und katheptische Carboxypeptidase-Wirkung in Leber und Niere der Ratte und in den Zellbestandteilen dieser Organe. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem.315, 201 (1954).

  25. 25.

    Buddecke, E., G. Reich u.U. Stein: Über die saure Carboxypeptidase in der Aorta des Rindes. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem.347, 192 (1966).

  26. 26.

    Stein, U., U. Weber u.E. Buddecke: Über eine neue Carboxypeptidase aus der Milz. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem.349, 472 (1968).

  27. 27.

    Matheson, A. T., andB. L. Tatrie: Canad. J. Biochem.42, 95 (1964).

  28. 28.

    Anson, M. L.: The estimation of pepsin, trypsin, papain and cathepsin with hemoglobin. J. gen. Physiol.22, 79 (1938).

  29. 29.

    Held, E., O. Hoefele, G. Reich, U. Stein, E. Werries u.E. Buddecke: Wirkungssynergismus Chondroitin-4-Sulfat-Protein abbauender Enzyme des Arteriengewebes. Z. klin. Chem. u. klin. Biochem. (im Druck).

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Stein, U., Platt, D. Nachweis und Verteilungsmuster der sauren Carboxypeptidase in menschlichen Geweben und ihre Beziehung zur Kathepsin-Aktivität. Klin Wochenschr 46, 1145–1149 (1968). https://doi.org/10.1007/BF01712954

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