Klinische Wochenschrift

, Volume 42, Issue 19, pp 935–939 | Cite as

Untersuchungen über die Heterogenität des γ1a-Plasmocytom-Globulins

  • P. G. Scheurlen
  • F. W. Tischendorf
  • M. M. Tischendorf
  • M. Baake
Originalien

Zusammenfassung

γ1a-Plasmocytom-Globuline bestehen aus mehreren Komponenten verschiedenen Molekulargewichts, die sich in der Stärkegel-Elektrophorese als distinkte Fraktionen abzeichnen. Durch Cysteamin werden diese höhermolekularen Anteile dissoziiert, was zu einer Änderung der abnormen Komponenten in der Stärkegel-Elektrophorese führt. Vergleiche mit den Befunden der Ultrazentrifuge sprechen für eine höhere Empfindlichkeit der Elektrophorese beim Nachweis der (polymeren ?) Heterogenität desγ1a-Plasmocytom-Globulins.γss-Plasmocytom-Globuline werden in der gewählten Versuchsanordnung durch Cysteamin nicht nachweisbar beeinflußt. Ihre Heterogenität ist demnach nicht durch Komponenten höheren Molekulargewichts bedingt. Die Untersuchungen wurden an je 12 Seren vonγ1a- und vonγss-Plasmocytomen ausgeführt.

Summary

γ1a-Myeloma globulins are composed of several components of different molecular weight which appear as distinct fractions in starch gel electrophoresis. By application of cysteamine these higher molecular portions are dissociated, which results in a change of the components in starch gel electrophoresis. Comparisons with the ultracentrifugal diagram indicate a higher reactivity of the starch gel electrophoresis in proof of the (polymeric ?) heterogeneity of theγ1a-myeloma globulin.γss-myeloma globulins are not dissociated by cysteamine under these conditions; their heterogeneity therefore is not dependent on components of a higher molecular weight. — 12 sera each of patients withγ1A- andγss-myeloma have been investigated.

Die Untersuchungen wurden mit Unterstützung der Deutschen Forschungsgemeinschaft, Bad Godesberg, durchgeführt.

Preview

Unable to display preview. Download preview PDF.

Unable to display preview. Download preview PDF.

Literatur

  1. 1.
    Heremans, J. F., andH. E. Schultze: Isolation and description of a few properties of the beta-2-A-globulin of human serum. Clin. chim. Acta4, 96 (1959).Google Scholar
  2. 2.
    Heremans, J. F.: Les globulines sériques du système gamma. Leur nature et leur pathologie. Bruxelles: Arscia; Paris: Masson & Cie. 1960.Google Scholar
  3. 3.
    Putnam, F. W., andB. Udin: Proteins in multiple myeloma. I. Physicochemical study of serum proteins. J. biol. Chem.202, 727 (1953).Google Scholar
  4. 4.
    Braunitzer, G., A. Hillmann-Elies, F. Lohss u.G. Hillmann: Aminoendgruppen von Myelomglobulinen. Z. Naturforsch.9b. 615 (1954).Google Scholar
  5. 5.
    Peterman, M. L., M. G. Hamilton, andL. Korngold: Cancer (Philad.)9, 193 (1956).Google Scholar
  6. 6.
    Jahnke, K., u.W. Scholtan: Die Bluteiweißkörper in der Ultrazentrifuge. Stuttgart: Georg Thieme 1960.Google Scholar
  7. 7.
    Imhof, J. W., andR. E. Ballieux: Atypical beta-2-A-myeloma. A clinical study of ten patients with fast sedimentating (S20=8–12 S) serum paraproteins and an immunochemical analysis of these pathological protein components. Acta med. scand.170, 449 (1961).Google Scholar
  8. 8.
    Laurell, A. H. F.: Sera from patients with myeloma, macroglobulinemia and related conditions as studied by ultracentrifugation. Acta med. scand., Suppl.367, 69 (1961).Google Scholar
  9. 9.
    Riva, G.: Das Serumeiweißbild, 1. Aufl. Bern: Huber 1959.Google Scholar
  10. 10.
    Scheurlen, P. G.: Heterogenität des Plasmocytom-γ-Globulins. Verh. dtsch. Ges. inn. Med.68, 520 (1962).Google Scholar
  11. 11.
    Scheurlen, P. G.: Untersuchungen über die heterogene Zusammensetzung von Plasmocytom-γ-Globulinen. Z. Naturforsch.17b, 598 (1962).Google Scholar
  12. 12.
    Fahey, J. L.: Heterogeneity of myeloma proteins. J. clin. Invest.42, 111 (1963).Google Scholar
  13. 13.
    Zingale, S. B., C. A. Martioli, H. D. Bohner, andM. P. Bueno: Disc electrophoresis study of serum proteins from patients with multiple myeloma and macroglobulinemia. Blood22, 152 (1963).Google Scholar
  14. 14.
    Scheurlen, P. G.: Nachweis der Plasmocytom-γ-Globuline und ihrer Individualspezifität mit der Stärkegel-Elektrophorese. Klin. Wschr. (im Druck).Google Scholar
  15. 15.
    Deutsch, H. F., andJ. I. Morton: Dissoziation of human serum macroglobulins. Science125, 600 (1957).Google Scholar
  16. 16.
    Deutsch, H. F.: Molecular transition of aγ 1 a-type human serum globulin. Fed. Proc.21, 77 (1962).Google Scholar
  17. 17.
    Franklin, E. C.: Two types ofγ 1 a-globulin in sera from normals and patients with multiple myeloma. Nature (Lond.)195, 392 (1962).Google Scholar
  18. 18.
    Smithies, O.: An improved technique for starchgel-electrophoresis: further variation in the serum proteins of normal individuals. Biochem. J.71, 585 (1959).Google Scholar
  19. 19.
    Scheidegger, J. J.: Une microméthode de l'immunoélectrophorèse. Int. Arch. Allergy7, 103 (1955).Google Scholar
  20. 20.
    Burtin, P.: Utilisation de la cystéine dans l'étude immuno-électrophorétique des sérums de macroglobulinémie. Rev. franç. Étud. clin. biol.6, 284 (1961).Google Scholar
  21. 21.
    Jahnke, K., u.W. Scholtan: Atypische Makroglobulinämie. Verh. dtsch. Ges. inn. Med.61, 312 (1955).Google Scholar
  22. 22.
    Isliker, H.: Zur Chemie der Makroglobuline. Helv. med. Acta25, 41 (1958).Google Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag 1964

Authors and Affiliations

  • P. G. Scheurlen
    • 1
    • 2
  • F. W. Tischendorf
    • 1
  • M. M. Tischendorf
    • 1
  • M. Baake
    • 1
  1. 1.Aus der Medizinischen Universitätsklinik TübingenGermany
  2. 2.Medizinische Klinik der Universität KölnKöln-Lindenthal

Personalised recommendations