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Veränderungen der Kuhmilchproteine unter Hitzeeinwirkung

I. Physiko-chemische Veränderungen beim Pasteurisieren, Kochen und bei der Herstellung evaporierter Milch

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Zusammenfassung

Nach Vorversuchen, die die ausschlaggebende Bedeutung des Milieus für die Auswirkungen der Hitze am Proteinmolekül zeigten, wurden die Proteinveränderungen beim Pasteurisieren, beim kurzen Aufkochen und bei der Herstellung evaporierter Milch durch getrenntes Studium von Caseinlösungen und Säuremolken (anfangs auch Labmolken) mittels Stickstoffanalysen und Elektrophoresen dargestellt. Caseinveränderungen waren erst bei Erhitzung auf 100°C festzustellen. Sie bestanden beim kurzen Aufkochen der Milch in leichter Trübung des α-Caseins. Bei der Herstellung evaporierter Milch war durch Vorerhitzen, Evaporieren, Homogenisieren und Sterilisieren schrittweise zunehmende Trübung des α-Caseins und durch Sterilisieren partielle Ausflockung von α- und β-Casein nachzuweisen. Die Molkenproteine flocken schon bei Hocherhitzung bis zu 30%, beim kurzen Aufkochen bis zu 50% und durch den 3fachen Erhitzungsprozeß bei der Herstellung evaporierter Milch bis zu 90% aus. Bei kurzdauernder Erhitzung über 90°C sowie beim kurzen Aufkochen wurde stets Aufspaltung des Lactalbumingradienten in 2 Komponenten geshen. Die Molkenproteine zeigten Unterschiede in ihrer Hitzeempfindlichkeit. Evaporieren und Sterilisieren verursacht eine Zunahme der Wasserstoffionenkonzentration. Sterilisieren eine Zunahme des freien α-Aminostickstoffs. Die Feinflockbarkeit evaporierter Milch im sauren Milieu scheint Folge der Caseindenaturierung zu sein. Das wenig bräunlich verfärbte Casein evaporierter Milch weist auf eine abgelaufene Maillard-Reaktion hin. Es wurde versucht, die Beobachtungen über die Änderung der physiko-chemischen Zustandsform der Milchproteine beim Erhitzen zu erklären durch die am Proteinmolekül ablaufenden Vorgänge.

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Karte, H. Veränderungen der Kuhmilchproteine unter Hitzeeinwirkung. Z. Kinder-Heilk. 80, 530–559 (1958). https://doi.org/10.1007/BF00438332

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