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On the binding of mammalian cytochrome c in NADH- and succinate-cytochrome c-reductase from Rhodospirillum rubrum

Summary

The effect of a number of salts on the activity of the particulate NADH-cytochrome c-reductase of Rhodospirillum rubrum was investigated. The enzyme was shown to be inhibited by the presence of these salts. With monovalent anions a relationship between the size of the anion and its capacity of inhibition is observed. Di- and trivalent anions inhibit more than do monovalent anions. Di- and trivalent cations cause very strong inhibition of the enzymatic activity. With all ions a relationship of the competitive type exists between cytochrome c and the ion tested.

Results identical to those described are obtained when the oxidation of succinate is measured with cytochrome c as the electron acceptor.

With these inibition experiments it was shown that a complex between mammalian cytochrome c and the phospholipids of the electron transport particles of R. rubrum is likely to be formed and that this complex rather than cytochrome c itself is the electron acceptor for NADH- and succinate-cytochrome c-reductase.

Zusammenfassung

Die Wirkung einer Reihe von Salzen auf die Aktivität der partikelgebundenen NADH-Cytochrom c-Reduktase aus Rhodospirillum rubrum wurde untersucht. Das Enzym wird durch die verschiedenen Salze unterschiedlich stark gehemmt. Bei einwertigen Anionen ist ein Zusammenhang zwischen dem Ionenradius und der Stärke der Hemmung zu erkennen. Zwei- und dreiwertige Anionen hemmen das Enzym mehr als einwertige. Zwei- und dreiwertige Kationen sind vergleichsweise sehr starke Inhibitoren. Bei allen untersuchten Ionen besteht eine Beziehung kompetitiver Art zwischen Cytochrom c und dem betreffenden Ion.

Völlig analoge Ergebnisse werden bei der Bestimmung der Oxydation von Succinat mit Cytochrom c als Elektronenacceptor erhalten.

Mit diesen Hemmungsexperimenten kann die Bildung eines Komplexes zwischen Cytochrom c aus Herzmuskel und den Phospholipiden der Elektronentransportpartikel von R. rubrum wahrscheinlich gemacht werden. Daraus ist zu folgern, daß der Komplex und nicht Cytochrom c allein der wirksame Elektronenacceptor für NADH- und Succinat-Cytochrom c-Reduktase ist.

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References

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Boll, M. On the binding of mammalian cytochrome c in NADH- and succinate-cytochrome c-reductase from Rhodospirillum rubrum . Archiv. Mikrobiol. 67, 141–146 (1969). https://doi.org/10.1007/BF00409679

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Keywords

  • NADH
  • Electron Acceptor
  • Starke
  • Transport Particle
  • Trivalent Cation