Der Sehfarbstoff, die Absorption der Rezeptoren und die spektrale Empfindlichkeit der Retina von Eledone moschata
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Zusammenfassung
- 1.
Das Extinktionsspektrum des Rhodopsins von Eledone moschata ist sehr ähnlich dem des Rhodopsins von Octopus. Die α-Bande wurde bei 470 nm, die β-Bande bei 380 nm bestimmt.
- 2.
Der Sehfarbstoff läßt sich im physiologischen pH-Bereich weder durch Bestrahlung mit „Weißlicht“ noch mit monochromatischen Lichtern bleichen. Bei Bestrahlung entsteht ein Gemisch von (im wesentlichen) Rhodopsin, Metarhodopsin I (λmax 516 nm) und Metarhodopsin II (λmax 380 nm). Das Verhältnis der Konzentrationen cR, cMI und cMII im Gemisch ist abhängig von der Wellenlänge der Bestrahlung und vom pH-Wert der Lösung.
- 3.
Die relative Quantenwirksamkeit für die Reisomerisierung des Metarhodopsins I zu Rhodopsin ist bei Bestrahlung mit 438 nm ungefähr 1.
- 4.
Absorptionsmessungen am belichteten Rezeptor zeigen, daß auch in diesem ein von der Bestrahlungswellenlänge abhängiges Farbstoffgemisch entsteht.
- 5.
Die Kurven der (elektrophysiologisch bestimmten) spektralen Wirksamkeit und Empfindlichkeit stimmen annähernd mit der Extinktionskurve des Rhodopsins (470 nm) überein. Abweichungen von der Rhodopsinkurve treten bei höherem Quantenniveau auf und bei Ableitungen mit Mikroelektroden aus größerer Rezeptortiefe.
- 6.
Die Konzentration des Sehfarbstoffs im Rezeptor ist sehr hoch. Die Extinktion pro 100 μ Rhabdomerenlänge muß (im Absorptionsmaximum bei 470 nm) zwischen 0,75 und ∼ 2 liegen.
- 7.
Da die Konzentration des Rhodopsins im Rezeptor sehr hoch ist, muß das Gemisch von Rhodospin und seinen Folgefarbstoffen für die tiefer liegenden Tubulischichten (Rhabdomerenlänge 250 μ) als farbiges Schirmpigment wirken.
- 8.
Die Wirkung des Farbstoffgemischs als Schirmpigment wird theoretisch untersucht.
- 9.
Die unter 5 angeführten Abweichungen der Empfindlichkeitskurve von der Extinktionskurve des Rhodopsins lassen sich durch die Hypothese unter Punkt 8 erklären.
The visual pigment, the absorption of the photoreceptors and the spectral sensitivity of the retina of Eledone moschata
Summary
- 1.
The extinction spectrum of Eledone moschata rhodopsin is very similar to that of Octopus. The α-peak was at 470 nm and the β-peak at ∼ 380 nm.
- 2.
Neither white nor monochromatic light was capable of bleaching the visual pigment under physiological pH and temperature conditions. Continuous illumination produces a mixture of rhodopsin, acid metarhodopsin (M I, λmax 516 nm) and alkaline metarhodopsin (M II, λmax 380 nm). The ratio of concentrations of the three pigments remains constant even after illumination. The ratio depends upon the wavelenght of the irradiation and the pH of the solution.
- 3.
The relative quantum efficiency for the reconversion of acid metarhodopsin to rhodopsin is approximately one for irradiation with 438 nm.
- 4.
Absorption measurements on the irradiated receptor itself show that a pigment mixture develops within the receptor depending upon the wavelength of the adapting light.
- 5.
Spectral sensitivity curves determined electrophysiologically are in good agreement with the extinction curve of rhodopsin. Small differences occur at higher quantum levels. Different sensitivity curves were also recorded with mikroelectrodes in deeper layers of the receptor.
- 6.
The concentration of visual pigment within the receptor is very high. The extinction in a receptor 100 μ. long lies between 0,75 and ∼ 2 at the absorption maximum of 470 nm.
- 7.
Because of the high rhodopsin concentration in the receptor, the mixture of rhodopsin and its intermediates functions as a screening pigment for the deeper tubuli layers.
- 8.
The screening effect is treated theoretically.
- 9.
The deviations (cf. point 5) of the spectral efficiency curves from the extincion curve of rhodopsin can be explained by the hypothesis in connection with the screening effect.
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Literatur
- Bridges, C. D. B.: Absorption properties, interconversions, and invironmental adaptation of pigments from fish photoreceptors. Cold Spr. Harb. Symp. quant. Biol. 30, 317–334 (1965).Google Scholar
- Brown, P. K., and P. S. Brown: Visual pigments of the octopus and cuttlefish. Nature (Lond.) 182, 1288–1290 (1958).Google Scholar
- Dartnall, H. J. A.: The photobiology of visual processes. The eye, p. 323–536 New York and London: Pergamon Press 1962.Google Scholar
- Dowling, J. E.: The chemistry of visual adaptation in the rat. Nature (Lond.) 188, 114 (1960).Google Scholar
- —: Neural and photochemical mechanisms of visual adaption in the rat. J. gen. Physiol. 46, 1287–1301 (1963).Google Scholar
- Fröhlich, F. W.: Beiträge zur allgemeinen Physiologie der Sinnesorgane. Z. Sinnesphysiol. 48, 28–164 (1913).Google Scholar
- Goldsmith, T. H., and L. T. Warner: The role of vitamin A in the visual cycle of an insect. J. gen. Physiol. 46 (1962).Google Scholar
- —, and L. T. Warner: Vitamin A in the vision of insects. J. gen. Physiol. 47, 433–441 (1964).Google Scholar
- Hagins, W. A.: Information flow in photoreceptors. Cold Spr. Harb. Symp. quant. Biol. 30, 403–417 (1965).Google Scholar
- —, H. V. Zonana, R. G. Adams, and H. G. Wagner: Light-induced current from the receptors of the squid retina. Biol. Bull. 119, 317 (1960).Google Scholar
- Hamdorf, K., u. A. H. Kaschef: Adaptation beim Fliegenauge. Z. vergl. Physiol. 51, 67–95 (1965).Google Scholar
- Hubbard, R.: The molecular weight of rhodopsin and the nature of the rhodopsindigitonin complex. J. gen. Physiol. 37, 381–399 (1954).Google Scholar
- —, Bownds, and T. Yoshizawa: Chemistry of visual photoreception. Cold Spr. Harb. Symp. quant. Biol. 30, 301–315 (1965).Google Scholar
- —, Bownds, T. Yoshizawa and R. C. C. St. George: The rhodopsin system of the squid. J. gen. Physiol. 41, 501–528 (1957-1958).Google Scholar
- Kropf, A., and R. Hubbard: The mechanism of bleaching rhodopsin. Ann. N. Y. Acad. Sci. 74, 266–280 (1958).Google Scholar
- —, R. Hubbard, P. K. Brown, and R. Hubbard: Lumi- and metarhodopsins of squid and Octopus. Nature (Lond.) 183, 446–448 (1959).Google Scholar
- Matthews, R. G., R. Hubbard, P. K. Brown, and G. Wald: Tautomeric forms of metarhodopsin. J. gen. Physiol. 47, 215–240 (1963).Google Scholar
- Moody, M. F., and J. R. Parriss: The discrimination of polarized light by Octopus: A behavioural and morphological study. Z. vergl. Physiol. 44, 268–291 (1961).Google Scholar
- Orlov, O. Yu., and A. L. Byzov: Vision in cephalopod molluscs. Priroda 3, 115–118 (1962).Google Scholar
- Tasaki, K., T. Oikawa, and A. C. Morton: The dual nature of the Octopus electroretinogram. Vision Res. 3, 61–73 (1963).Google Scholar
- —, T. Oikawa, A. C. Morton, and K. Karita: Intraretinal discrimination of horizontal and vertical planes of polarized light by Octopus. Nature (Lond.) 209, 934–935 (1966).Google Scholar
- Therman, P. O.: The action potentials of the squid eye. Amer. gen. Physiol. 130, 239–248 (1940).Google Scholar
- Wald, G., and P. K. Brown: The molar extinction of rhodopsin. J. gen. Physiol. 37, 189–200 (1953).Google Scholar
- Weinstein, G. W., R. R. Hobson, and J. E. Dowling: Light and dark adaptation in the isolated rat retina. Nature (Lond.) 215, 134–138 (1967).Google Scholar
- Williams, T. P.: Photoreversal of rhodopsin bleaching. J. gen. Physiol. 47, 679–689 (1964).Google Scholar
- —: Rhodopsin bleaching: Relative effectiveness of high and low intensity flashes. Vision Res. 5, 633–638 (1965).Google Scholar
- Wolken, J. J.: Retinal structure. Mollusc cephalopods, Octopus Sepia. J. biophys. biochem. Cytol. 4, 835–838 (1958).Google Scholar
- Yamamoto, T., K. Tasaki, Y. Sugawara, and A. Tonosaki: Fine structure of the Octopus retina. J. Cell Biol. 25, 345–359 (1965).Google Scholar
- Yoshizawa, T., and G. Wald: Prelumirhodopsin and the bleaching of visual pigments. Nature (Lond.) 197, 1279–1286 (1963).Google Scholar
- Young, J. Z.: Light- and darkadaptation in the eyes of some cephalopods. Proc. zool. Soc. 140, 255–272 (1963).Google Scholar
- Zonana, H. V.: Fine structure of the squid retina. Bull. Johns Hopk. Hosp. 109, 185–205 (1961).Google Scholar