Abstract
Systemic amyloidosis refers to a group of diseases that are caused by the misfolding of proteins and their deposition as amyloid fibrils in various organs. Here we present an overview of the progress made in the understanding of the biochemical and structural characteristics of the pathogenic agents of these diseases, obtained by using cryo-electron microscopy. The observed structures provided insights in the molecular etiology of the diseases and helped to shed light on the mechanism of misfolding in the affected patients.
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Literatur
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Christian Haupt
1999–2006 Biologiestudium, Universität Jena. 2006–2011 Promovend, Universität Jena, Leibniz-Institut für Alternsforschung (Jena) und Max-Planck-Forschungsstelle für Enzymologie der Proteinfaltung (Halle/Saale). 2011–2012 PostDoc am Leibniz-HKI (Jena). Seit 2012 wissenschaftlicher Mitarbeiter am Institut für Proteinbiochemie der Universität Ulm. Foto: Universität Ulm.
Matthias Schmidt
1998–2003 Biochemiestudium, Universität Jena. 2007 Promotion in Biochemie, Universität Jena. 2007 Postdoc am Leibniz-Institut für Alternsforschung, Jena. 2007–2009 Postdoc an der Max-Planck-Forschungsstelle für Enzymologie der Proteinfaltung (Halle/Saale). 2009–2013 PostDoc an der Brandeis University, Waltham, MA, USA. Seit 2013 wissenschaftlicher Mitarbeiter am Institut für Proteinbiochemie der Universität Ulm. Foto: Universität Ulm.
Marcus Fändrich
1993–1998 Biologiestudium, Universität Heidelberg. 1998–2002 Promovend, Universität Oxford, UK. 2002–2007 Postdoc und Arbeitsgruppenleiter, Leibniz-Institut für Alternsforschung (Jena). 2008–2012 Arbeitsgruppenleiter, Max-Planck-Forschungsstelle für Enzymologie der Proteinfaltung, Halle/Saale. Seit 2012 Professor und Institutsleiter an der Universität Ulm. Foto: Universität Ulm.
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Haupt, C., Schmidt, M. & Fändrich, M. Strukturbiologie der systemischen Amyloidosen. Biospektrum 30, 26–28 (2024). https://doi.org/10.1007/s12268-024-2083-3
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