Abstract
Membrane proteins establish the connection between the outside and the inside of a cell. Even though 30 percent of proteins in a cell are membrane associated, their structural data is strongly underrepresented due to the high flexibility and low purification yield. The resolution revolution in cryo-EM opened up new opportunities to solve structures of dynamic membrane proteins that can only be purified in small quantities.
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Literatur
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Danksagung
Wir möchten uns bei all unseren Kollegen und Mitarbeitern vom Max-Planck-Institut für Biophysik für ihre Unterstützung und den regen Austausch bedanken. Des Weiteren danken wir der Max-Planck-Gesellschaft, der Deutschen Forschungsgesellschaft (Mo2752/2, AM) und dem Boehringer Ingelheim Fonds (TG) für die finanzielle Unterstützung unserer Projekte.
Theresa Gewering 2012–2015 Bachelorstudium der Biologie an der Ruhr-Universität Bochum. 2015 Auslandssemester an der Nelson Mandela Metropolitan University in Port Elizabeth, Südafrika. 2016–2018 Masterstudium in Biologie an der Ruhr-Universität Bochum. Seit 2018 Doktorandin am Max-Planck-Institut für Biophysik, Abt. Strukturbiologie und Fellow des Boehringer Ingelheim Fonds.
Arne Möller 2000–2005 Diplomstudium in Biologie an der Universität Mainz. 2005–2009 Doktorand an der Universität Mainz, Abt. Zoologie, Prof. Dr. J. Markl. 2009–2014 Post-Doctoral Fellow am Scripps Research Institute, La Jolla, US, National Resource for Automated Molecular Microscopy, Prof. Dr. B. Carragher. 2014–2015 Assistant Professor an der Aarhus University, Dänemark. 2015–2017 Projektleiter am Max-Planck-Institut für Biophysik, Frankfurt a. M., Abt. Strukturbiologie. 2017–2019 Unabhängiger Forschungsgruppenleiter am MPI für Biophysik, Abt. Strukturbiologie. Seit 2020 — Professor (W3) an der Universität Osnabrück, Abt. Strukturbiologie.
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Gewering, T., Möller, A. Neue Möglichkeiten für die Strukturbestimmung von Membranproteinen. Biospektrum 26, 615–617 (2020). https://doi.org/10.1007/s12268-020-1469-0
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