Skip to main content
Log in

Proteolytické enzymy aktinomycetyStreptomyces griseus. III.

Протеолитические эн зимы актиномицета Streptorayces griseus. III. Краткосрочная проду кция энзима Ю. Халоупка

Krátkodobá produkce enzymu

Proteolytic enzymes of the aetinomyces streptomyces griseus. III.

Sho t-term production of the enzym

  • Published:
Československá Mikrobiologie Aims and scope Submit manuscript

Souhrn

Promytý mycel aktinomycety Streptomyces griseus tvoří proteasu při submersni inkubaci bud’ v destilované vodě nebo v přítomnosti zivin. Produkce enzymu probíhá pouze za vzdušněni a je inhibována 2,4-dinitrofenolem.

Mycelium, inkubované v příomnosti 2,4-dinitrofenolu, autolysuje podstatně rychleji nez mycelium, inkubované v destilované vodě, i kdyz obsah proteasy je v přítomnosti dinitrofenolu podstatně nizší. Mycel, získaný odstředěním po 48 hod. kultivace na glukoso-peptonové půdě, tvoří při submersni inkubaci v destilované vodě podstatně více proteasy nez starší mycel.

Krátkodobá produkce enzymu můze s výhodou doplňovat dlouhodobé pokusy, protoze je při ní snízena inaktivace proteasy na míru co nejmenší. Za technickou spolupráci děkuji Olze Civínové.

Резюме

Отмытый мицелий лучи стого грибка Streptomyces griseus обра зует протеазу при глубинн ой культивации как в дес тиллированной воде, т ак и в присутствии питател ьных веществ. Продукц ия энзима осуществляет ся только при аэрации и подавляется 2,4-динитро фенолом, в присутствии которо го мицелий подвергае тся автолизу значительно быстрее, чем в дестиллированн ой воде, хотя содержание протеазы в присутств ии 2,4-динитрофенола бывае т гораздо ниже. Мицелий, получае мый путем центрифуги рования 48-часовой культуры на г люкозопептонной среде, образует при гл убинной инкубации в дестиллированной во де гораздо больше протеазы, чем более ст арый мицелий. Краткос рочная продукция энзима мож ет служить удобным дополнением длительных опытов, та к как при ней инактивация протеаз ы снижается до минимума.

Summary

On submerged incubation in distilled water or in the presence of nutrients, the washed mycelium of the actinomyces Streptomyces griseus forms a protease. The enzyme is produced only in conditions of aeration and is inhibited by 2,4-dinitrophenol. The mycelium incubated with 2,4-dinitrophenol autolyses far more rapidly than the mycelium incubated in distilled water, even though the protease content is considerably lower in the presence of dinitrophenol. The mycelium obtained by centrifugation after 48 hours’ culturing on a glucose-peptone medium forms considerably more protease than an older mycelium submerged in distilled water. The short-term production of the enzyme is useful for supplementing long-term experiments, because in this way inactivation of the protease is reduced to the lowest possible degree.

This is a preview of subscription content, log in via an institution to check access.

Access this article

Price excludes VAT (USA)
Tax calculation will be finalised during checkout.

Instant access to the full article PDF.

Similar content being viewed by others

Literatura

  • Anson, M.:Estimation of pepsin, trypsin, papain and cathepsin with hemoglobin. J. Gen. Physiol. 22: 79, 1938.

    Article  CAS  Google Scholar 

  • Borsook, H.:Enzymatic peptide syntheses. Their bearing on protein biosynthesis and thermodynamic considerations. Symposium sur la biogénèse des proteines. IIe Congr. Intern. de Biochimie, Paris 1952.

    Google Scholar 

  • Daly, M., Mirsky, A. E.:Formation of proteins in the pancreas. J. Gen. Physiol. 36: 243, 1953.

    Article  Google Scholar 

  • Folbergová, J.:Vliv iontů na tvorbu lipasy v tkaňových řezech pankreatu. Diplomová práce, Praha 1955.

    Google Scholar 

  • Frantz, J. D. J., Zamecnik, P. C., Reese, J. W., Stephenson, M. L.:The effect of dinitrophenol on the incorporation of alanine labelled with radioactive carbon into the proteins of slices of normal and malignant rat liver. J. Biol. Chem. 174: 773, 1948.

    CAS  Google Scholar 

  • Gale, E. F.:The assimilation of amino acids by bacteria. I. The passage of certain amino acids across the cell wall and their concentration in the internal environment of Streptococcus faecalis. J. Gen. Microbiol. 1: 53, 1947.

    CAS  Google Scholar 

  • Hokin, L. E.:The synthesis and secretion of amylase by pigeon pancreas in vitro. Biochem. J. 48: 320, 1951 a.

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Hokin, L. E.:Amino acid requirements for amylase synthesis by pigeon pancreas slices. Bioohem. J. 50: 126, 1951 b.

    Google Scholar 

  • Chaloupka, J.:Proteolytiché enzymy aktinomycety Streptomyces griseus. Čs. biologie 2: 206, 1955 a.

    Google Scholar 

  • Chaloupka, J.:Tvorba a vyluiování proteasy aktinomycetou Streptomyces griseus. Disertační práce, Praha 1955 b.

    Google Scholar 

  • Chaloupka, J.:Proteolytické enzymy aktinomycety Streptomyces griseus II. Vliv povahy a koncentrace dusiku na sekreci proteasy. Čs. mikrobiologie 1: 32, 1956.

    CAS  Google Scholar 

  • Me Ilwain, H.:Preparation of cell-free bacterial extracts with powdered alumina. J. Gen. Microbiol. 2: 288, 1948.

    Google Scholar 

  • Krasilnikov, N. A.:Aktinomycety—antagonisté a antibiotické látky. Český př eklad, Praha 1953.

    Google Scholar 

  • Rychlik, J., Švejear, J., Šorm, F.:Sintez proteaz i amilazy v podzeludočnoj zeleze myši in vitro. DAN SSSR 104: 284, 1955.

    Google Scholar 

  • Schucher, R., Hokin, L. E.:The synthesis and secretion of a lipase and ribonuclease by pigeon pancreas slices. J. Biol. Chem. 210: 551, 1954.

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  • Waksman, S. A.:The actinomycetes. Waltham 1950.

Download references

Author information

Authors and Affiliations

Authors

Rights and permissions

Reprints and permissions

About this article

Cite this article

Chaloupka, J. Proteolytické enzymy aktinomycetyStreptomyces griseus. III.. Československá Mikrobiologie 1, 241–246 (1956). https://doi.org/10.1007/BF02892428

Download citation

  • Received:

  • Issue Date:

  • DOI: https://doi.org/10.1007/BF02892428

Navigation