, Volume 129, Issue 2, pp 217-226

Anpassungen der Hämoglobine von Streifengans (Anser indicus), Andengans (Chloephaga melanoptera) und Sperbergeier (Gyps rueppellii) an hypoxische Bedingungen

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Zusammenfassung

Das Phänomen ungewöhnlicher Hypoxietoleranz bei Vögeln wird auf der Basis von Struktur-Funktionsbeziehungen der Hämoglobine dargestellt. Die Hämoglobine der Streifengans (Anser indicus), der Andengans (Chloephaga melanoptera) und des Sperbergeiers (Gyps rueppellii) wurden untersucht. Dabei zeigt sich, daß die Hypoxietoleranz auf jeweils eine definierte Aminosäuresubstitution zurückzuführen ist, welche die Wechselwirkung zwischen den Untereinheiten des Hämoglobins schwächt. Dadurch ergeben sich für die einzelnen Hämoglobine unterschiedliche Affinitäten zum Sauerstoff. Für die Streifengans (Austausch α119 Pro → Ala) und den Sperbergeier (Austausch α34 Thr/Ile; multiple Hämoglobine) entsteht eine zweibzw. dreifache Kaskade von Hämoglobinen unterschiedlicher Sauerstoffaffinität, für die Andengans (Austausch β55 Leu → Ser) eine erhöhte intrinsische Affinität des Gesamtblutes. Diese beiden molekularen Muster entsprechen der Unterscheidung zwischen transitorischer und permanenter Hypoxietoleranz. Auffällig ist, daß die Sauerstoffaffinität der Hämoglobine der Andengans und der Streifengans über die gleiche Wechselwirkung zwischen den Untereinheiten reguliert werden; die Mutationen liegen jedoch auf verschiedenen Globinketten.

Summary

The phenomenon of unusual hypoxic tolerance of birds is elucidated on the basis of structural and functional relationships of hemoglobins. Hemoglobins of Barheaded Goose (Anser indicus) flying over the Himalayan mountains at 8848 m, of Andean Goose (Chloephaga melanoptera) living at 6000 m in the Andes and of Rüppell's Griffon (Gyps rueppellii) reaching altitudes of 11 300 m were investigated. Hypoxic tolerance turned out to be the result of clearcut amino-acid substitutions weakening the interaction of the subunits of the hemoglobin. This entails different affinities of the single hemoglobins. For the Barheaded Goose (mutation α119 Pro → Ala) and the Rüppell's Griffon (mutation α34 Thr/Ile; multiple hemoglobins) there is a two-stage resp. a three-stage cascade of hemoglobins of graded oxygen affinities, for Andean Goose (mutation β55 Leu → Ser) the affinity of whole blood is raised. These two molecular patterns correspond to the distinction between transitory and permanent hypoxic stress. It is worth mentioning that the oxygen affinities of the hemoglobins of Barheaded Goose and Andean Goose are regulated via the same interface of the molecule; the substitutions, however, are found on different globin chains.