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Der Mechanismus der Blutkörperchensenkung

VII. Mitteilung Zur Chemie der Agglomerine

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Zusammenfassung

1. Durch wiederholte Ultrazentrifugation von beschleunigt senkenden Seren lassen sich Agglomerine in den höhermolekularen Serumproteinanteilen anreichern.

2. Die Heterogenität der Agglomerine wird dadurch weiter belegt, daß zur 50% igen Blockung von beschleunigt senkenden Plasmen mit gleicher Senkungsaktivität unterschiedliche Mengen des Senkungsblockers Phenylbutazon benötigt werden.

3. Bei der Prüfung der Senkungsaktivität von gereinigten Plasmaproteinen zeigte sich, daß Haptoglobin, Fibrinogen und Coeruloplasmin zu den Agglomerinen gehören, da diese Plasmaproteine zur beschleunigten Senkung von Humanerythrocyten führen. Präalbumin, Albumin, saures α1-Glykoproteid und Transferrin besitzen dagegen in vergleichbarer Konzentration keine Senkungsaktivität.

4. In Dextran-Lösungen kommt es in Abhängigkeit vom Molekulargewicht der Dextrane zu einer beschleunigten Senkung von Humanerythrocyten.

5. Das Linearprotein Myosin bewirkt ebenfalls eine beschleunigte Senkung von Humanerythrocyten.

6. Poly-l-Aminosäuren sind schon in sehr geringen Konzentrationen senkungsaktiv. In höheren Konzentrationen führen sie zur Agglutination.

7. Die Ergebnisse werden in ihrer Bedeutung für das Verständnis der Blutkörperchensenkung diskutiert.

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Literatur

  1. Fahraeus, R.: The suspensionstability of the blood. Acta med. scand.55, 1 (1921).

    Google Scholar 

  2. Ruhenstroth-Bauer, G.: Der Mechanismus der Blutkörperchensenkung. I. Mitt. Die Beteiligung mehrerer spezifischer Faktoren bei der Blutsenkung. Acta hämat. (Basel)18, 98 (1957).

    Google Scholar 

  3. Riva, G.: Das Serumeiweißild, S. 382. Bern: Huber 1957.

    Google Scholar 

  4. Aldred-Brown, G. R. P., andJ. M. R. Munroe: The blood sedimentation rate and the plasma proteins. Lancet1934 II, 1333.

    Google Scholar 

  5. Ham, Curtis: Medicine (Baltimore)17, 447 (1938). Zit. nach 13.

    Google Scholar 

  6. Gilligan, Ernestene: Amer. J. med. Sci.187, 552 (1934).

    Google Scholar 

  7. Parry, E. H. O.: The erythrocyte sedimentation rate in heart failure. Acta med. scand.169, 79 (1961).

    Google Scholar 

  8. Frimberger, F.: Untersuchungen über die reversible Ballung und Sedimentierung der roten Blutkörperchen. Ergebn. inn. Med. Kinderheilk.61, 680 (1942).

    Google Scholar 

  9. Eigene, unveröffentlichte Beobachtungen.

  10. Ruhenstroth-Bauer, G., G. Brittinger u.G. Nass: Die experimentelle Erzeugung einer beschleunigten Blutkörperchensenkung beim Kaninchen. Blut7, 193 (1961).

    Google Scholar 

  11. Ruhenstroth-Bauer, G.: Der Mechanismus der Blutkörperchensenkung. III. Mitt. Die spezifischen und unspezifischen Faktoren der Senkung. Blut5, 91 (1959).

    Google Scholar 

  12. Ruhenstroth-Bauer, G., G. Brittinger, E. Granzer u.G. Nass: Der Mechanismus und die Bedeutung der Blutkörperchensenkung. Dtsch. med. Wschr.85, 808 (1960).

    Google Scholar 

  13. Wuhrmann, Ch., u.F. Wunderly: Über Struktur bedingte Wirkungen des Blutplasmas. Klin. Wschr.22, 587 (1943).

    Google Scholar 

  14. Schmidt, H.: Fortschritte der Serologie, 2. Aufl. Darmstadt: Dr. Dietrich Steinkopf 1955.

    Google Scholar 

  15. Ruhenstroth-Bauer, G., u.G. Nass: Der Mechanismus der Blutkörperchensenkung. V. Mitt. Auto-, Iso-, Homöo- und Heterosedimentation. Blut7, 273 (1961).

    Google Scholar 

  16. Conway, E. J.: Microdiffusion analysis and volumetric error. London: Crosby Lockwood 1957.

    Google Scholar 

  17. Scheidegger, J. J.: Une micro-méthode de l'immunoélectrophorèse. Int. Arch. Allergy7, 103 (1955).

    Google Scholar 

  18. Schwick, G.: Die Technik der Immunelektrophorese. Behring-Werke Lab.-Blätter8, 11 (1958).

    Google Scholar 

  19. Hasselbach, W., u.G. Schneider: Derl-Myosin- und Aktingehalt des Kaninchenmuskels. Biochem. Z.321, 462 (1950).

    Google Scholar 

  20. Portzehl, H., G. Schramm u.H. H. Weber: Aktomyosin und seine Komponenten. Z. Naturforsch.5b, 61 (1950).

    Google Scholar 

  21. Müller-Eberhard, H. J., H. G. Kunkel andE. C. Franklin: Two types ofγ-globulin differing in carbohydrate content. Proc. Soc. exp. Biol. (N.Y.)93, 146 (1956).

    Google Scholar 

  22. Edelmann, G. M., H. G. Kunkel andE. C. Franklin: Interaction of the rheumatoid factor with antigen-antibody complexes and aggregatedγ-Globulin. J. exp. Med.108, 105 (1958).

    Google Scholar 

  23. Deutsch, H. F., andS. Morton: Dissociation of human serum macroglobulines. Science125, 600 (1957).

    Google Scholar 

  24. Reisner, C. A., andE. C. Franklin: Studies of mereaptoethanol-dissociated normal human 19 S-γ-Globulin and pathological macroglobulins from patients with macroglobulinemia. J. Immunol.87, 654 (1961).

    Google Scholar 

  25. Harrington, W. F., andJ. A. Schellman: The effect of concentrated solutions of LiBr on the configuration of polypeptides and proteins. C. R. Lab. Carlsberg, Ser. Chim.30, 167 (1957).

    Google Scholar 

  26. Bergenhem, B.: Experimentelle Untersuchungen über die spontanen Veränderungen des Blutes in vitro. Acta path. microbiol. scand., Suppl.39, 14 (1939).

    Google Scholar 

  27. Gordon, C. M., andJ. R. Wardley: The effect of the plasma proteins upon the sedimentation rate of human blood. Biochem. J.37, 393 (1943).

    Google Scholar 

  28. Jayle, M.-F., andJ. Moretti: Haptoglobin: Biochemical, genetic and physiopathologic aspects. Progr. Hemat.3, 342 (1962).

    Google Scholar 

  29. Schumacher, G., u.H. D. Schlumberger: Eigenschaften, Bestimmung, klinische Bedeutung von Haptoglobin. Klin. Wschr.40, 67 (1962).

    Google Scholar 

  30. Nyman, M.: Serumhaptoglobin. Scand. J. clin. Lab. Invest.11, Suppl.39 (1959).

  31. Scheiffarth, F., andH. Götz: Int. Arch. Allergy16, 61 (1960).

    Google Scholar 

  32. Riva, G.: Das Serumeiweißbild, S. 159. Bern: Huber 1957.

    Google Scholar 

  33. Schulz, F.-H.: Münch. med. Wschr.92, 903 (1950).

    Google Scholar 

  34. Jahnke, K., u.W. Scholtan: Ergebnisse klinischer Ultrazentrifugen-Untersuchungen. Dtsch. med. Wschr.79, 673 (1954).

    Google Scholar 

  35. Peterkowsky, K., A. Levine andR. K. Brown: Quantitative estimation of antigens by compliment fixation. J. Immunol.76, 237 (1956).

    Google Scholar 

  36. Schultze, H. E., u.G. Schwick: Quantitative immunologische Bestimmung der Plasmaproteine. Behringwerke-Mitt.35, 57 (1958).

    Google Scholar 

  37. Mathies, H.: In Vorbereitung.

  38. Schmidt, G.: Über den Einfluß von Periston auf einige serologische Phänomene in vitro. Z. Immun.-Forsch.107, 341 (1950).

    Google Scholar 

  39. Schubert, R., u.E. Wiegandt: Vorsicht bei der Beurteilung der Blutsenkungsgeschwindigkeit nach Peristoninfusionen. Dtsch. med. Wschr.70, 107 (1944).

    Google Scholar 

  40. Hummel, K.: Über die Wirkungsweise der Konglutinationsteste zum Nachweis inkompletter Agglutinine. Zbl. Bakt., I. Abt. Orig.157, 176 (1951).

    Google Scholar 

  41. Katchalski, A., D. Danon, A. Neve andA. de Vries: Interactions of basic polyelectrolytes with the red blood cell II. Biochim. biophys. Acta (Amst.)33, 120 (1959).

    Google Scholar 

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Ruhenstroth-Bauer, G., Brittinger, G., Kayser, F.H. et al. Der Mechanismus der Blutkörperchensenkung. Klin Wochenschr 40, 1200–1206 (1962). https://doi.org/10.1007/BF01494327

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