, Volume 89, Issue 3, pp 223-231

Äpfelsäurestoffwechsel bei Saccharomyces

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  1. A “malic” enzyme [l-malate: NAD(P)oxidoreductase, decarboxylating; E.C. or 40] was isolated from Saccharomyces cerevisiae strain 79 by precipitation with protamine sulphate, precipitation with ammonium sulphate, and chromatography on DEAE-cellulose. The “malic” enzyme was partially separated from malate dehydrogenase (l-malate: NAD oxidoreductase E.C.

  2. The “malic” enzyme activity depended on the presence of Mn++-ions and reacted with NAD or NADP. The pH-optimum was pH 7.5. The enzyme preparations decarboxylated oxaloacetate in the absence of NAD; d-malate was not decomposed.

  3. The K m values of the malic enzyme from this strain of S. cerevisiae were 5·10-2 M for l-malate, 5·10-4 M for NAD, and 1.4·10-4 for manganese.

  4. Phosphoenolpyruvate activated the “malic” enzyme at low concentrations of the substrate, l-malate. Several other possible activators were found ineffective.


  1. Aus Saccharomyces cerevisiae St. 79 konnte durch Protamin-und Ammoniumsulfatfällung sowie durch Chromatographie an DEAE-Cellulose ein Malatenzym [l-Malat: NAD(P) Oxidoreduktase, decarboxylierend, E.C. oder 40] angereichert und von Malat-Dehydrogenase (l-Malat: NAD Oxidoreduktase, E.C. weitgehend abgetrennt werden.

  2. Neben Mn++-Ionen benötigt das Malatenzym der Hefe NAD oder NADP, bei einem optimalen pH-Wert von 7,5. Es ist spezifisch für l-Malat, d-Malat wird nicht umgesetzt. Die Enzympräparate decarboxylierten Oxalessigsäure bei Abwesenheit von NAD.

  3. Die K m Werte von Malatenzym sind für l-Malat 5 · 10-2 M, für NAD 5 · 10-4 M und für Mangan 1,4 · 10-4 M.

  4. Ein Zusatz von Phosphoenolpyruvat ergab eine Aktivierung des Malatenzyms im Bereich niedriger Substratsättigung.