Zeitschrift für Lebensmittel-Untersuchung und Forschung

, Volume 199, Issue 4, pp 270–274

Untersuchungen zum Abbau von Maillard-Reaktionsprodukten durch amylolytische Enzyme

1. Zur reversiblen Inhibierung von α- und Glucoamylase sowie α-Glucosidase durch Oligosaccharid-Amadori-Verbindungen

Authors

  • Dörte Schumacher
    • Institut für Lebensmittelchemie der Technischen Universität Berlin
  • Lothar W. Kroh
    • Institut für Lebensmittelchemie der Technischen Universität Berlin
Originalarbeit

DOI: 10.1007/BF01193310

Cite this article as:
Schumacher, D. & Kroh, L.W. Z Lebensm Unters Forch (1994) 199: 270. doi:10.1007/BF01193310

Zusammenfassung

Es wird der Einfluß von Amadori-Verbindungen (Fructosyl-, Maltulosyl- und Maltotriulosylglycin) auf die Aktivität der Enzyme α-Glucosidase (ausSaccharomyces cerevisiae), Glucoamylase (ausAspergillus niger) und α-Amylase (aus Schweinepankreas) untersucht. Fructosylglycin wird durch alle drei Enzyme nicht hydrolysiert. α-Glucosidase hydrolysiert Maltulosylglycin um den Faktor 10 langsamer als Maltotriulosylglycin. Glucoamylase und α-Amylase katalysieren dagegen nur die Spaltung von Maltotriulosylglycin, wobei Glucose und Maltulosylglycin gebildet werden. Die Aktivitäten der α-Glucosidase und Glucoamylase werden durch die Amadori-Verbindungen Fructosyl- und Maltulosylglycin gehemmt. Diese Amadori-Verbindungen haben auf die α-Amylaseaktivität keinen Einfluß. Für die Hemmung können elektronische Effekte bzw. Wechselwirkungen zwischen der sekundären Aminofunktion der Amadori-Verbindungen und der Carboxyl- bzw. der Carboxylatgruppe des aktiven Zentrums verantwortlich sein.

Studies on the degradation of Maillard reaction products by amylolytic enzymes. 1. Reversible inhibition of α- and glucoamylase as well as α-glucosidase by oligosaccharide-Amadori-compounds

Abstract

The influence of Amadori-compounds (fructosyl-, maltulosyl- and maltotriulosylglycin) on the activity of the enzymes α-glucosidase (fromSaccharomyces cerevisiae), glucoamyläse (fromAspergillus niger) and α-amylase (from porcine pancreas) was studied. Fructosylglycin was not hydrolyzed by all three enzymes. α-Glucosidase hydrolyzes maltulosylglycin 10 times slower than maltotriulosylglycin. Glucoamylase and α-amylase catalyze only the cleavage of maltotriulosylglycin to form glucose and maltulosylglycin. The activities of α-glucosidase and glucoamyläse are inhibited through the Amadori-compounds fructosyl- and maltulosylglycin. These Amadori-compounds don't influence the activity of α-amylase. Electronic effects or interactions between the secondary amino function of Amadori-compounds and the carboxyl- or carboxylate groups of active centres could be responsible for such an inhibition.

Copyright information

© Springer-Verlag 1994