Acid-catalysed reduction of ferrylmyoglobin: product distribution and kinetics of autoreduction and reduction by NADH

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Zusammenfassung

Die Reaktionsgeschwindigkeit und das Eisen(II)/Eisen(III)-Verhältnis des Produkts nach Reduktion von hypervalentem Eisen in Ferrylmyoglobin aus Pferden zeigt eine unterschiedliche pH-Abhängigkeit der sogenannten Autoreduktion (Reduktion am Proteinteil des Pigments) sowie der Reduktion durch NADH. Die Autoreduktion weist eine spezifische Säure-Katalyse auf sowie eine moderate Temperaturabhängigkeit im Vergleich zur Autooxidation von Oxymyoglobin mit den Aktivierungsparametern ΔH #=58.5±0.4 kJ·mol−1 und ΔS #=2.7±0.1 J·mol−1·K−1 in 0.16 mol·1−1 NaCl. Das Produkt der Autoreduktion ist das Eisen(III)-Pigment Metmyoglobin mit leicht modifiziertem Proteinanteil. Die Reaktion hat einen positiv kinetischen Salzeffekt, woraus zu erschließen ist, daß das reaktive Zentrum im Ferrylmyoglobin die Ladung +1 übereinstimmend mit der Struktur Fe(IV)=O besitzt. Die Reduktion durch NADH weist auf parallele Reaktionen von zwei Pigmentformen in einem Säure/Base-Gleichgewicht mit pk a=4.9 hin, beide Formen ergeben Metmyoglobin sowie das Eisen(II)-Pigment Oxymyoglobin als Produkt. Die protonisierte Form reagiert schneller als die deprotonisierte Form, und eine zwei-Elektronenübertragung hat größere Bedeutung für die protonisierte Form mit einem Fe(II)/Fe(III) Produktverbrauch von 0.6 in der Säurelösung und 0.12 in der Baselösung. Die Quadratwurzel Abhängigkeit der Geschwindigkeit von NADH deutet auf eine Teilnahme von NAD-Radikalen mit Disproportionierung als Schlußreaktion.

Abstract

The pH dependence of iron(II)/iron(III) product distribution, following reduction of the hypervalent iron in equine ferrylmyoglobin by the protein moiety of the pigment (so-called autoreduction) and by NADH (nicotinamide adenine dinucleotide, reduced) and the rate of reduction was found to depend different on pH. Autoreduction is specific acid catalysed and has a more modest temperature dependence than autoxidation of oxymyoglobin, with the activation parameters ΔH #=58.5±0.4 kJ·mol−1 and ΔS #=2.7±0.1 J·mol−1·K−1 in 0.16 mol·1−1 NaCl. The product of autoreduction is the iron(III) pigment metmyoglobin, which is slightly modified in the protein moiety. The reaction has a positive kinetic salt effect from which it is deduced that the reactive centre of ferrylmyoglobin has a charge of +1 in agreement with the structure Fe(IV)=O. Reduction by NADH involves parallel reactions of two pigment forms in acid/base equilibrium with each other with a pK a equal to 4.9, both forms yielding metmyoglobin as well as the iron(II) pigment, oxymyoglobin, as products. The protonated form reacts faster than the deprotonated form, and two-electron transfer has greater importance for the protonated form with a limiting Fe(II)/Fe(III) product ratio of 0.6 in acidic solution compared to 0.12 in alkaline solution. A square root dependence of rate on NADH concentration suggests involvement of NAD·radicals with a disproportionation as the termination reaction.