Zeitschrift für Lebensmittel-Untersuchung und Forschung

, Volume 171, Issue 1, pp 28–34

Isolation and characterization of some proteinase inhibitors from Phaseolus vulgaris var. nanus

Authors

  • Holger Gerstenberg
    • Institut für Lebensmittelchemie der Technischen Universität München
  • Hans-Dieter Belitz
    • Institut für Lebensmittelchemie der Technischen Universität München
  • Jürgen K. P. Weder
    • Institut für Lebensmittelchemie der Technischen Universität München
Article

DOI: 10.1007/BF01044414

Cite this article as:
Gerstenberg, H., Belitz, H. & Weder, J.K.P. Z Lebensm Unters Forch (1980) 171: 28. doi:10.1007/BF01044414

Summary

Six proteinase inhibitors have been isolated from a crude inhibitor preparation fromPhaseolus vulgaris var.nanus (bush bean: Borlotto) by gel chromatography and ion exchange chromatography. The isoelectric points of the inhibitors are between 4.35 and 5.65. The molecular weights of the inhibitors PVI-2,-31, -32, and -4 are between 8000 and 9500. The C-terminal and N-terminal amino acid residues and the amino acid compositions of these four inhibitors are given. The inhibitors PVI-1, -2, -31, -32, -4, and -51 all inhibit trypsin and with the exception of PVI-31 also α-chymotrypsin. PVI-31 inhibits elastase. The inhibitor mixture, PVI-G, exhibits a weak inhibition of some microbial serine proteinases. Some other endopeptidases and exopeptidases tested are not inhibited. Crude inhibitor preparations fromP. coccineus andPisum sativum show the same behaviour.

Isolierung und Charakterisierung verschiedener Proteinase-Inhibitoren aus Phaseolus vulgaris var. nanus

Zusammenfassung

Aus einem Rohinhibitor ausPhaseolus vulgaris var.nanus (Buschbohne: Borlotto) wurden durch Gelchromatographie und Ionenaustauscherchromatographie sechs Proteinaseninhibitoren isoliert. Die isoelektrischen Punkte der Inhibitoren liegen zwischen 4,35 und 5,65, die Molekulargewichte der Inhibitoren PVI-2, -31, -32 und -4 zwischen 8000 und 9500. Die C- und N-terminalen Aminosäuren sowie die Aminosäurezusammensetzungen werden mitgeteilt. Die Inhibitoren PVI-l, -2, -31, -32, -4 und -51 hemmen alle Trypsin und bis auf PVI-31 auch α-Chymotrypsin. PVI-31 hemmt Elastase. Das Inhibitorgemisch PVI-G zeigt eine schwache Hemmung einiger mikrobieller Serinproteinasen. Einige andere Endo- und Exopeptidasen werden nicht gehemmt. Rohinhibitoren ausP. coccineus undPisum sativum zeigen das gleiche Verhalten.

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© J. F. Bergmann Verlag 1980