Properties of β-glucosidase purified fromAspergillus niger

  • H. H. Yeoh
  • T. K. Tan
  • S. L. Chua
  • G. Lim
Other Research Papers

DOI: 10.1007/BF00940168

Cite this article as:
Yeoh, H.H., Tan, T.K., Chua, S.L. et al. Mircen Journal (1988) 4: 425. doi:10.1007/BF00940168

Summary

Extracellular β-glucosidase fromAspergillus niger USDB 0355 was purified 120-fold. It gave a single band on PAGE and had an Mr of 325 000. It was optimally active at 60°C and pH 4.6. It had Km values forp-nitrophenyl-β-glucoside and cellobiose of 0.82±0.10mm and 1.33±0.20mm, respectively. It was competitively inhibited by glucose and non-competitively (mixed) inhibited by glucono-δ-lactone.

Résumé

La β-glucosidase extracellulaire d'Aspergillus niger USDB 0355 a été purifiée 120 fois. L'enzyme a révélé une bande unique sur PAGE et avait un Mr de 325 kdaltons. Elle était optiquement active à 60°C et à pH 4.6. Elle présentait des valeur des Km pour lep-nitrophenyl-β-glucoside et la cellobiose, respectivement de 0.82±0.10mm et de 1.33±20mm. Elle était complètement inhibée par le glucose et présentait une inhibition non-compétitive mixte par la glucono-δ-lactone.

Resumen

Se purificó la glucosidasa extracelular deAspergillus niger USDB 0355 120 veces. Su electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE) resultó en una única banda con peso molecular de 325000D. La actividad fue óptima a 60°C y pH 4.6. Los valores de la Km para elp-nitrofenol-glucosido y para la celobiosa fueron de 0.82±0.10mm y 1.33±0.20mm respectivamente. La glucosa inhibió competitivamente el enzima mientras que la glucono-δ-lactona lo inhibió no competitivamente (inhibición mixta).

Copyright information

© Oxford University Press 1988

Authors and Affiliations

  • H. H. Yeoh
    • 1
  • T. K. Tan
    • 1
  • S. L. Chua
    • 1
  • G. Lim
    • 1
  1. 1.Department of BotanyNational University of SingaporeSingapore

Personalised recommendations