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Untersuchungen zum Abbau von Maillard-Reaktionsprodukten durch amylolytische Enzyme

Studies on the degradation of Maillard reaction products by amylolytic enzymes. 1. Reversible inhibition of α- and glucoamylase as well as α-glucosidase by oligosaccharide-Amadori-compounds

1. Zur reversiblen Inhibierung von α- und Glucoamylase sowie α-Glucosidase durch Oligosaccharid-Amadori-Verbindungen

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Zeitschrift für Lebensmittel-Untersuchung und Forschung Aims and scope Submit manuscript

Abstract

The influence of Amadori-compounds (fructosyl-, maltulosyl- and maltotriulosylglycin) on the activity of the enzymes α-glucosidase (fromSaccharomyces cerevisiae), glucoamyläse (fromAspergillus niger) and α-amylase (from porcine pancreas) was studied. Fructosylglycin was not hydrolyzed by all three enzymes. α-Glucosidase hydrolyzes maltulosylglycin 10 times slower than maltotriulosylglycin. Glucoamylase and α-amylase catalyze only the cleavage of maltotriulosylglycin to form glucose and maltulosylglycin. The activities of α-glucosidase and glucoamyläse are inhibited through the Amadori-compounds fructosyl- and maltulosylglycin. These Amadori-compounds don't influence the activity of α-amylase. Electronic effects or interactions between the secondary amino function of Amadori-compounds and the carboxyl- or carboxylate groups of active centres could be responsible for such an inhibition.

Zusammenfassung

Es wird der Einfluß von Amadori-Verbindungen (Fructosyl-, Maltulosyl- und Maltotriulosylglycin) auf die Aktivität der Enzyme α-Glucosidase (ausSaccharomyces cerevisiae), Glucoamylase (ausAspergillus niger) und α-Amylase (aus Schweinepankreas) untersucht. Fructosylglycin wird durch alle drei Enzyme nicht hydrolysiert. α-Glucosidase hydrolysiert Maltulosylglycin um den Faktor 10 langsamer als Maltotriulosylglycin. Glucoamylase und α-Amylase katalysieren dagegen nur die Spaltung von Maltotriulosylglycin, wobei Glucose und Maltulosylglycin gebildet werden. Die Aktivitäten der α-Glucosidase und Glucoamylase werden durch die Amadori-Verbindungen Fructosyl- und Maltulosylglycin gehemmt. Diese Amadori-Verbindungen haben auf die α-Amylaseaktivität keinen Einfluß. Für die Hemmung können elektronische Effekte bzw. Wechselwirkungen zwischen der sekundären Aminofunktion der Amadori-Verbindungen und der Carboxyl- bzw. der Carboxylatgruppe des aktiven Zentrums verantwortlich sein.

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Literatur

  1. Kroh L, Schröter R, Mügge C, Westphal G, Baltes W (1992) Z Lebensm Unters Forsch 194:216

    Google Scholar 

  2. Tokutake S, Uchida R, Kotani K, Saito K, Yamayji N (1993) Carbohyd Res 238:109

    Google Scholar 

  3. Lehmann J, Schmidt-Schuchardt M, Steck J (1992) Carbohyd Res 237:177

    Google Scholar 

  4. Toralbaila G, Eitingon M (1967) Arch Biochem Biophys 119:519

    Google Scholar 

  5. Yamasaki Y, Suziki Y, Ozawa J (1977) Agric Biol Chem 41:1559

    Google Scholar 

  6. Ulbrich R (1988) Biomed Biochem Acta 47:821

    Google Scholar 

  7. Bergmeyer HU (1974) Methoden der enzymatischen Analyse. 3. Aufl., Bd. 1, S. 130, 918–920, Verlag Chemie, Weinheim

    Google Scholar 

  8. Wittmann R (1986) Dissertation, Univ. Münster

  9. Bollensdorf S (1993) Diplomarbeit, Technische Universität Berlin

    Google Scholar 

  10. Olana A, Santa-Maria G, Corzo N, Calvo MM (1992) Food Chem 43:351

    Google Scholar 

  11. Moll N, Gross B, Vinh T, Moll M (1982) J Agric Food Chem 30:786

    Google Scholar 

  12. Huber B, Krämer H, Ledl F, Vogel L (1989) Krankenhauspharmazie 10:168

    Google Scholar 

  13. Reutter M, Eichner K (1989) Z Lebensm Unters Forsch 188:28

    Google Scholar 

  14. Ciner-Doruk M, Eichner K (1979) Z Lebensm Unters Forsch 168:9

    Google Scholar 

  15. Naguchi M, Satoh Y, Nishida K, Anhoh S, Tamaki E (1971) Agric Biol Chem 35:65

    Google Scholar 

  16. Moll N, Gross B (1982) J Agric Food Chem 30:782

    Google Scholar 

  17. Lee EYC (1971) Glycogen and starch debranching enzymes. In: Boyer PD (ed) The enzymes, vol 5, S 191

  18. Lai HYL, Butler LG, Axelrod B (1974) Biochem Biophys Res Communic 60:635

    Google Scholar 

  19. Hehre EJ, Genghof DS, Sternlicht H, Brewer CF (1977) Biochem 16:1780

    Google Scholar 

  20. Hollo J, Làslo E, Hoschke A, Hawary FE, Bànky B (1982) Stärke 34:304

    Google Scholar 

  21. Theander O, Westerlund E (1987) Stärke 39:88

    Google Scholar 

  22. Richter M, Augustat S, Schierbaum F (1968) Ausgewählte Methoden der Stärkechemie, Fachbuchverlag Leipzig

    Google Scholar 

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Authors and Affiliations

  1. Institut für Lebensmittelchemie der Technischen Universität Berlin, Invalidenstrasse 42, D-10115, Berlin, Germany

    Dörte Schumacher & Lothar W. Kroh

Authors
  1. Dörte Schumacher
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  2. Lothar W. Kroh
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Schumacher, D., Kroh, L.W. Untersuchungen zum Abbau von Maillard-Reaktionsprodukten durch amylolytische Enzyme. Z Lebensm Unters Forch 199, 270–274 (1994). https://doi.org/10.1007/BF01193310

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